La complejidad de proteínas

Esquema



Introducción

La complejidad de proteínas (Figura 5.1)

Aminoácidos

Estructura de los amino-ácidos (Figura 5.2, Figura 5.3)

Grupo amino unido al carbono (al lado de carbono carboxilo)
Cadenas laterales
Zwitteriones

Estereoquímica de los-aminoácidos (Figura 5.4)

Quiral centro / estereocentro

Carbono asimétrico

Estereoisómeros / enantiómeros / isómeros ópticos (Figura 5.5)
L-aminoácidos (principal forma de polipéptidos)

Elaborado en este libro con el grupo de R amino a la izquierda, carboxilo a derecha, en la parte superior
La glicina es sólo de aminoácidos en las proteínas con carbono asimétrico - por lo que no es quiral.

D-aminoácidos (raro - se producen en algunos polipéptidos bacterianos) (cuadro 5.2)

Es posible sintetizar químicamente las proteínas con los D-aminoácidos.

Propiedades de cadenas laterales de aminoácidos: Las clases de aminoácidos (Tabla 5.1, Figura 5.3)

Cadenas laterales alifáticas (un grupo diverso - los más polares, como el VAL, LEU, ILE prefieren interior de la molécula de proteína)

Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina

Hidroxilo o azufre cadenas laterales (débilmente cadenas laterales polares, excepto MET)

Serina, cisteína, treonina, metionina

Aminoácidos aromáticos (fuerte absorción de luz UV en cerca) (Figura 5.6)

La tirosina fenilalanina, triptófano

Aminoácidos básicos (fuertemente polares, por lo general en el exterior de las proteínas) (Figura 5.7)

Histidina, lisina, arginina

Aminoácidos ácidos y sus amidas (ASP y GLU ácido fuerte, ASN y polares GLN, pero no carga. Todos prefieren exterior de la proteína)

Ácido aspártico, ácido glutámico, asparagina, glutamina

Aminoácidos modificados

O-fosfatasa
4-hidroxiprolina
-Hidroxilisina
-Carboxiglutámico

Péptidos y enlace peptídico (Figura 5.8)

Péptidos (enlace amida entre los grupos amino y carboxilo) (Figura 5.9, Figura 5.10)

Dipéptido contiene dos aminoácidos unidos por un enlace peptídico
Oligopéptido contiene algunos aminoácidos unidos por enlaces peptídicos
Polipéptido contiene muchos aminoácidos unidos por enlaces peptídicos
Todas las proteínas son polipéptidos

Polipéptidos polianfolitos (Figura 5.11)

Los pequeños cambios de pH pueden alterar significativamente el costo de proteínas y propiedades

Estructura del enlace peptídico (Figura 5.12)

Carácter de doble enlace de los enlaces peptídicos hace C, N, H, O casi coplanar (Figura 5.12)

La estabilidad y la formación del enlace peptídico (Figura sin numerar, cuadro 5.4)

La hidrólisis del enlace peptídico favorecido con energía, pero la reacción no catalizada muy lento
Ácido mineral fuerte, tal como HCl 6 M, buen catalizador para la hidrólisis
Las enzimas proteolíticas (proteasas) proporcionan la catálisis para escindir enlaces peptídicos específicos
Bromuro de cianógeno rompe los enlaces peptídicos en el punto específico también - en el lado carboxilo de metioninas (Figura 5.13)
Aminoácidos debe ser "activado" por la ATP impulsada por la reacción que se incorpora a las proteínas (Figura 5.19)

Proteínas: Los polipéptidos de secuencia definida (Figura 5.14, Figura 5.15)

La composición de aminoácidos
La secuencia de aminoácidos

Del gen a la proteína

El código genético (tres nucleótidos - codón - código para un aminoácido en una proteína) (Figura 5.16, Figura 5.17, Figura 5.18)

Traducción (Figura 5.19, Figura 5.20)

La traducción es el proceso de "lectura" de los codones y la vinculación adecuada de aminoácidos juntos a través de los enlaces peptídicos
ARNt llevar a los aminoácidos para la traducción
La traducción es realizada por el bucle anticodon del tRNA pares de base de la formación con el codón de ARNm en los ribosomas
Los codones de actuar para detener la traducción

Procesamiento postraduccional de las proteínas (Figura 5.21)

Plegable
Modificación de aminoácidos (algunas proteínas)
La escisión proteolítica (algunas proteínas - la insulina es un ejemplo) -

1. La insulina se sintetiza como un único polipéptido llamado preproinsulina con la secuencia líder para ayudar a los que se transportan a través de la membrana celular.

2. Proteasa específica rompe la secuencia líder para producir proinsulina.

3. Proinsulina se pliega en una estructura específica en 3D y los enlaces disulfuro forma

4. Otro corte de la proteasa molécula de la insulina produciendo, que tiene dos cadenas de polipéptidos