Chicos!!! Los Temas que son para el examen
Dentro de un rato los editare para que venga completos con todo conceptos y imagenes
Saludos!!
( Voy a estar haciendo lo del reporte corrigiendo cosas y haciendo un nuevo borrador)
Si necesitan algo mandame un mensaje
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Se lo mande por hotmail , Saludos!
miércoles, 28 de septiembre de 2011
El genoma eucariótico
Esquema
Introducción
El genoma eucariótico
Tamaño del genoma (Figura 28.1)
Las secuencias repetitivas (Figura 28.2)
ADN satélite (Figura 28.3)
Duplicaciones de genes funcionales
Alu elementos
Intrones
Las familias de genes
Múltiples variantes de un gen (Figura 7.25, Figura 7.20, Figura 7.22)
Pseudogenes (Figura 7.23)
La organización física del ADN eucariota: Los cromosomas y la cromatina
Los cromosomas
Cromatina (Tabla 28.1)
El nucleosoma (Figura 28.11)
Orden superior estructura de la cromatina en el núcleo (Figura 28.12, en la figura 28.13)
El ciclo celular y la replicación del ADN en las células eucariotas
El ciclo celular (Figura 28.14, en la figura 28.15, en la figura 28.16)
Eventos moleculares durante la replicación de la cromatina
Replicación del ADN (Tabla 24.2, Tabla 24.3)
Asamblea de los nucleosomas (Figura 28.17)
Orígenes de replicación (tabla 24.1, la figura 28.18)
Los telómeros (Tabla 28.2, la figura 28.19)
La transcripción y su control en las células eucariotas
Yo ARN polimerasa: transcripción de los genes importantes ARN ribosomal (Figura 28.20)
ARN polimerasa III: transcripción de los genes de ARN pequeñas (Figura 28.21, en la figura 28.22, en la figura 28.23)
ARN polimerasa II: la transcripción de genes estructurales (Figura 28.24, Tabla 28.4)
Estructura de la cromatina y la transcripción
El problema de la Iniciación
Remodelación de la cromatina (Figura 28.27, en la figura 28.28)
Alargamiento de la transcripción
Terminación de la transcripción (Figura 28.29)
Procesamiento del ARN mensajero
De nivelación (Figura 28.30)
Empalme (Figura 28.31, la tabla 28.5, la figura 28.32, en la figura 28.33)
Splicing alternativo (Figura 28.34)
Edición
Traducción en eucariotas
Comparación con los mecanismos de procariotas
Ribosomas
Iniciación (Cuadro 28.6, Figura 28.35, en la figura 27.20)
Elongación y terminación
Los inhibidores de la traducción (Figura 28.36)
Control de la traducción (Figura 28.37)
Orientación proteína en las células eucariotas
Las proteínas sintetizadas en el citoplasma (Figura 28.38)
Las proteínas sintetizadas en el retículo endoplasmático rugoso (Figura 28.39)
El papel del complejo de Golgi (Figura 28.40, en la figura 28.41)
El destino de las proteínas: la destrucción programada
El sistema lisosomal (Figura 28.42)
La degradación de proteínas citosólicas (Figura 28.43, en la figura 28.44)
Apoptosis
ADN eucariota y el Desarrollo: Una visión general (Figura 28.45)
Introducción
El genoma eucariótico
Tamaño del genoma (Figura 28.1)
Las secuencias repetitivas (Figura 28.2)
ADN satélite (Figura 28.3)
Duplicaciones de genes funcionales
Alu elementos
Intrones
Las familias de genes
Múltiples variantes de un gen (Figura 7.25, Figura 7.20, Figura 7.22)
Pseudogenes (Figura 7.23)
La organización física del ADN eucariota: Los cromosomas y la cromatina
Los cromosomas
Cromatina (Tabla 28.1)
El nucleosoma (Figura 28.11)
Orden superior estructura de la cromatina en el núcleo (Figura 28.12, en la figura 28.13)
El ciclo celular y la replicación del ADN en las células eucariotas
El ciclo celular (Figura 28.14, en la figura 28.15, en la figura 28.16)
Eventos moleculares durante la replicación de la cromatina
Replicación del ADN (Tabla 24.2, Tabla 24.3)
Asamblea de los nucleosomas (Figura 28.17)
Orígenes de replicación (tabla 24.1, la figura 28.18)
Los telómeros (Tabla 28.2, la figura 28.19)
La transcripción y su control en las células eucariotas
Yo ARN polimerasa: transcripción de los genes importantes ARN ribosomal (Figura 28.20)
ARN polimerasa III: transcripción de los genes de ARN pequeñas (Figura 28.21, en la figura 28.22, en la figura 28.23)
ARN polimerasa II: la transcripción de genes estructurales (Figura 28.24, Tabla 28.4)
Estructura de la cromatina y la transcripción
El problema de la Iniciación
Remodelación de la cromatina (Figura 28.27, en la figura 28.28)
Alargamiento de la transcripción
Terminación de la transcripción (Figura 28.29)
Procesamiento del ARN mensajero
De nivelación (Figura 28.30)
Empalme (Figura 28.31, la tabla 28.5, la figura 28.32, en la figura 28.33)
Splicing alternativo (Figura 28.34)
Edición
Traducción en eucariotas
Comparación con los mecanismos de procariotas
Ribosomas
Iniciación (Cuadro 28.6, Figura 28.35, en la figura 27.20)
Elongación y terminación
Los inhibidores de la traducción (Figura 28.36)
Control de la traducción (Figura 28.37)
Orientación proteína en las células eucariotas
Las proteínas sintetizadas en el citoplasma (Figura 28.38)
Las proteínas sintetizadas en el retículo endoplasmático rugoso (Figura 28.39)
El papel del complejo de Golgi (Figura 28.40, en la figura 28.41)
El destino de las proteínas: la destrucción programada
El sistema lisosomal (Figura 28.42)
La degradación de proteínas citosólicas (Figura 28.43, en la figura 28.44)
Apoptosis
ADN eucariota y el Desarrollo: Una visión general (Figura 28.45)
Una visión general de la traducción
esquema
Introducción (Figura 5.19, Figura 5.20)
Una visión general de la traducción (Figura 4.20)
El código genético
¿Cómo se descifró el Código (Figura 27.1, Figura 27.2)
Características del Código (Figura 27.3, Tabla 27.1, Figura 27.4, Tabla 27.2, Figura 22.4)
Los principales participantes en la traducción: ARNm, ARNt y ribosomas
Estructura de los ARNm de procariotas (Figura 27.5, Tabla 27.3)
Estructura de los ARN de transferencia (Figura 27.6, Figura 27.7, Figura 4.20, Figura 27.9)
El acoplamiento de los ARNt con los aminoácidos: La formación de los tRNAs aminoacylated (Figura 27.10, en la figura 27.11)
El ribosoma (Figura 27.13, en la figura 27.15, en la figura 27.16, en la figura 27.18, en la figura 27.19
Estructura interna del ribosoma (Figura 27.25)
Los mecanismos de traducción (Tabla 27.4)
Iniciación (Figura 27.20, en la figura 27.21)
Elongación (Figura 27.22, en la figura 27.23)
Terminación (Figura 27.26)
La supresión de las mutaciones (Figura 27.27, en la figura 27.31)
La inhibición de la traducción de antibióticos (Figura 27.28)
Tasas y Energética de la traducción
Las últimas etapas en la síntesis de proteínas: Modificación plegable y covalentes
cadena plegable
Modificación covalente (Tabla 27.5, la figura 27.30)
La regulación de la síntesis de proteínas en procariotas (Figura 27.31, en la figura 27.32, en la figura 27.33
Introducción (Figura 5.19, Figura 5.20)
Una visión general de la traducción (Figura 4.20)
El código genético
¿Cómo se descifró el Código (Figura 27.1, Figura 27.2)
Características del Código (Figura 27.3, Tabla 27.1, Figura 27.4, Tabla 27.2, Figura 22.4)
Los principales participantes en la traducción: ARNm, ARNt y ribosomas
Estructura de los ARNm de procariotas (Figura 27.5, Tabla 27.3)
Estructura de los ARN de transferencia (Figura 27.6, Figura 27.7, Figura 4.20, Figura 27.9)
El acoplamiento de los ARNt con los aminoácidos: La formación de los tRNAs aminoacylated (Figura 27.10, en la figura 27.11)
El ribosoma (Figura 27.13, en la figura 27.15, en la figura 27.16, en la figura 27.18, en la figura 27.19
Estructura interna del ribosoma (Figura 27.25)
Los mecanismos de traducción (Tabla 27.4)
Iniciación (Figura 27.20, en la figura 27.21)
Elongación (Figura 27.22, en la figura 27.23)
Terminación (Figura 27.26)
La supresión de las mutaciones (Figura 27.27, en la figura 27.31)
La inhibición de la traducción de antibióticos (Figura 27.28)
Tasas y Energética de la traducción
Las últimas etapas en la síntesis de proteínas: Modificación plegable y covalentes
cadena plegable
Modificación covalente (Tabla 27.5, la figura 27.30)
La regulación de la síntesis de proteínas en procariotas (Figura 27.31, en la figura 27.32, en la figura 27.33
ADN como molde para la síntesis de ARN
Esquema
Introducción (Figura 26.1)
ADN como molde para la síntesis de ARN
Predicción de la existencia de ARN mensajero (Figura 26.2)
Bacteriófago T2 y la demostración de ARN mensajero (Figura 26.3)
Dinámica de ARN en las células no infectadas
Enzimología de la síntesis de ARN: ARN polimerasa (Item # 1, p. 960, # 2)
El papel biológico de la ARN polimerasa (Figura 26.4)
Estructura de la RNA polimerasa (Tabla 26.1)
Mecanismo de la transcripción
Iniciación de la transcripción: Las interacciones con los promotores (Figura 26.6)
Iniciación y elongación: Incorporación de ribonucleótidos (Figura 26.8)
Puntuacion de la transcripción: reconocimiento de promotor (Figura 26.11, en la figura 26.12, en la figura 26.14)
Puntuacion de la transcripción: Terminación (Figura 26.15)
Factor dependiente de terminación (Figura 26.16)
Regulación de la transcripción
El operón lactosa: Evidencia Temprana para el control transcripcional de la expresión génica
Reglamento en el operón lactosa (Figura 26.17, en la figura 26.18)
Aislamiento y propiedades de represor
El represor sitio de unión (Figura 26.10, en la figura 26.19)
Regulación del operón lac por Glucosa: Un Sistema de Control Positivo (Figura 26.21)
El complejo CRP-ADN
Bacteriófago: múltiples operadores, represores doble, y modelos para la especificidad de unión con ADN (Figura 26.23)
Los genes y las mutaciones en el sistema (Tabla 26.2)
El represor cI y sus operadores (Figura 26.24, en la figura 26.26)
Los genes a principios de Fago
Interacciones entre los dos represores (Figura 26.27)
Estructura de los represores y CI y Cro relacionados proteínas de unión de ADN (figura 26.28, en la figura 26.29, en la figura 26.30, en la figura 26.31)
El regulón SOS: La activación de múltiples Operones por un conjunto común de las señales ambientales (Figura 26.32)
Operones biosintética: activados por ligando represores y atenuación (Figura 21.14, en la figura 26.33, en la figura 26.35, en la figura 26.36, en la figura 26.15)
Otras formas de regulación
El operón galactosa (Figura 26.38)
El operón arabinosa (Figura 26.39)
Control por parte de ARN antisentido (Figura 26.40)
La respuesta estrictas
Procesamiento postranscripcional
El volumen de negocios de ARNm
Procesamiento postranscripcional en la síntesis de rRNA y tRNA
rRNA procesamiento (Figura 26.41)
Procesamiento de tRNA (Figura 26.42)
Introducción (Figura 26.1)
ADN como molde para la síntesis de ARN
Predicción de la existencia de ARN mensajero (Figura 26.2)
Bacteriófago T2 y la demostración de ARN mensajero (Figura 26.3)
Dinámica de ARN en las células no infectadas
Enzimología de la síntesis de ARN: ARN polimerasa (Item # 1, p. 960, # 2)
El papel biológico de la ARN polimerasa (Figura 26.4)
Estructura de la RNA polimerasa (Tabla 26.1)
Mecanismo de la transcripción
Iniciación de la transcripción: Las interacciones con los promotores (Figura 26.6)
Iniciación y elongación: Incorporación de ribonucleótidos (Figura 26.8)
Puntuacion de la transcripción: reconocimiento de promotor (Figura 26.11, en la figura 26.12, en la figura 26.14)
Puntuacion de la transcripción: Terminación (Figura 26.15)
Factor dependiente de terminación (Figura 26.16)
Regulación de la transcripción
El operón lactosa: Evidencia Temprana para el control transcripcional de la expresión génica
Reglamento en el operón lactosa (Figura 26.17, en la figura 26.18)
Aislamiento y propiedades de represor
El represor sitio de unión (Figura 26.10, en la figura 26.19)
Regulación del operón lac por Glucosa: Un Sistema de Control Positivo (Figura 26.21)
El complejo CRP-ADN
Bacteriófago: múltiples operadores, represores doble, y modelos para la especificidad de unión con ADN (Figura 26.23)
Los genes y las mutaciones en el sistema (Tabla 26.2)
El represor cI y sus operadores (Figura 26.24, en la figura 26.26)
Los genes a principios de Fago
Interacciones entre los dos represores (Figura 26.27)
Estructura de los represores y CI y Cro relacionados proteínas de unión de ADN (figura 26.28, en la figura 26.29, en la figura 26.30, en la figura 26.31)
El regulón SOS: La activación de múltiples Operones por un conjunto común de las señales ambientales (Figura 26.32)
Operones biosintética: activados por ligando represores y atenuación (Figura 21.14, en la figura 26.33, en la figura 26.35, en la figura 26.36, en la figura 26.15)
Otras formas de regulación
El operón galactosa (Figura 26.38)
El operón arabinosa (Figura 26.39)
Control por parte de ARN antisentido (Figura 26.40)
La respuesta estrictas
Procesamiento postranscripcional
El volumen de negocios de ARNm
Procesamiento postranscripcional en la síntesis de rRNA y tRNA
rRNA procesamiento (Figura 26.41)
Procesamiento de tRNA (Figura 26.42)
La metilación del ADN
esquema
Introducción (Figura 25.1)
La metilación del ADN (Figura 25.3)
Restricción y modificación
La biología de la restricción y modificación (Figura 25.5, Figura 25.6)
Propiedades de los enzimas de restricción y modificación (Tabla 25.1)
tipo I
Tipo II (Tabla 25.2, Figura 25.7)
tipo III
Reparación del ADN
Tipos y consecuencias de los daños del ADN
Biológicamente significativas fotoproductos de ADN: pirimidina dímeros (Figura 25.9)
Reparación directa de las bases de ADN dañadas: fotorreactivación y Alkyltransferases
Fotorreactivación (Figura 25.10)
O6-alquilguanina alquiltransferasa (Figura 25.11)
Reparación por escisión de nucleótidos: Excinucleases (Figura 25.12, en la figura 25.13)
Base de reparación por escisión: el ADN-N-glicosilasas (Figura 25.14)
Reparación Postreplication: Reparación de recombinación y la respuesta SOS (Item # 1, p. 919)
Reparación de recombinación (Figura 25.15)
Propenso a errores de reparación y de la respuesta SOS
Los genes de reparación (Figura 25.16)
recombinación
Clasificación de los procesos de recombinación (Figura 25.17, Tabla 25.3)
recombinación homóloga
De última hora y unión de los cromosomas (Figura 25.18, en la Figura 4.14, Figura 25.19)
Modelos para la recombinación (Figura 25.20, en la figura 25.22)
Proteínas implicadas en la recombinación homóloga (Figura 25.23, en la figura 25.24, en la figura 25.28, en la figura 25.29, en la figura 25.30)
Recombinación específica de sitio (Figura 25.31)
reordenamiento del gen
Síntesis de inmunoglobulinas: Generación de la diversidad de anticuerpos (Figura 25.32, en la figura 25.33)
Elementos genéticos transponibles (Figura 25.34, en la figura 25.35, la tabla 25.4, la figura 25.36, en la figura 25.37)
Retrovirus (figura 25.38, en la figura 25.35, en la figura 25.39)
La amplificación del gen (Figura 25.41)
Introducción (Figura 25.1)
La metilación del ADN (Figura 25.3)
Restricción y modificación
La biología de la restricción y modificación (Figura 25.5, Figura 25.6)
Propiedades de los enzimas de restricción y modificación (Tabla 25.1)
tipo I
Tipo II (Tabla 25.2, Figura 25.7)
tipo III
Reparación del ADN
Tipos y consecuencias de los daños del ADN
Biológicamente significativas fotoproductos de ADN: pirimidina dímeros (Figura 25.9)
Reparación directa de las bases de ADN dañadas: fotorreactivación y Alkyltransferases
Fotorreactivación (Figura 25.10)
O6-alquilguanina alquiltransferasa (Figura 25.11)
Reparación por escisión de nucleótidos: Excinucleases (Figura 25.12, en la figura 25.13)
Base de reparación por escisión: el ADN-N-glicosilasas (Figura 25.14)
Reparación Postreplication: Reparación de recombinación y la respuesta SOS (Item # 1, p. 919)
Reparación de recombinación (Figura 25.15)
Propenso a errores de reparación y de la respuesta SOS
Los genes de reparación (Figura 25.16)
recombinación
Clasificación de los procesos de recombinación (Figura 25.17, Tabla 25.3)
recombinación homóloga
De última hora y unión de los cromosomas (Figura 25.18, en la Figura 4.14, Figura 25.19)
Modelos para la recombinación (Figura 25.20, en la figura 25.22)
Proteínas implicadas en la recombinación homóloga (Figura 25.23, en la figura 25.24, en la figura 25.28, en la figura 25.29, en la figura 25.30)
Recombinación específica de sitio (Figura 25.31)
reordenamiento del gen
Síntesis de inmunoglobulinas: Generación de la diversidad de anticuerpos (Figura 25.32, en la figura 25.33)
Elementos genéticos transponibles (Figura 25.34, en la figura 25.35, la tabla 25.4, la figura 25.36, en la figura 25.37)
Retrovirus (figura 25.38, en la figura 25.35, en la figura 25.39)
La amplificación del gen (Figura 25.41)
Metabolismo de la información: los principales procesos
Esquema
Introducción
Metabolismo de la información: los principales procesos (Figura 4.23)
Una visión general de la replicación del ADN (figura 24.1, Figura 4.12, Figura 4.13, Figura 4.14, Figura 24.2, Figura 24.3, Figura 24.4, Figura 24.5, Figura 24.6)
Una revisión de la terminología genética (Figura 24.7, Figura 24.8)
Análisis temprano en la replicación del ADN
Naturaleza semiconservativa de la replicación del ADN
La naturaleza secuencial de replicación (Figura 24.9)
Origen y la dirección de la replicación
Unidades de replicación: el replicón (figura 24.13, Tabla 24.1)
ADN polimerasas: enzimas que catalizan elongación de la cadena de polinucleótidos
Descubrimiento de la ADN polimerasa
Estructura y actividades de la DNA polimerasa I
ADN sustratos para la reacción de polimerasa (Figura 24.15)
Actividades varias en una sola cadena polipeptídica
Estructura de la ADN polimerasa I
ADN polimerasas II y III (Tabla 24.2)
Estructura y el mecanismo de las ADN polimerasas
La ADN polimerasa III Holoenzima
ADN polimerasas eucarióticas (Cuadro 24.3)
Aparte de la replicación de ADN polimerasas proteínas (Figura 24.23, en la figura 22.23)
DNA ligase: replicación discontinua del ADN (Figura 24.3, la figura 24.24)
Primasa: Síntesis de las secuencias del líder del ARN (Figura 24.25, en la figura 24.5)
Abrazaderas de sujeción y Cargadores: procesividad
De una sola hebra de ADN-Proteínas de Unión: Conformación Mantener plantilla óptima (Figura 24.26)
Helicasas: la anulación de ADN por delante de la Tenedor (Figura 24.27, en la figura 24.28)
Topoisomerasas: aliviar el estrés de torsión
Acciones de tipo I y tipo II topoisomerasas (Figura 24.30, en la figura 24.31)
Los cuatro topoisomerasas de E. coli (Figura 24.33, en la figura 24.34)
Uracilo ADN N-glycosylase: La eliminación de uracilo Incorporated (Figura 24.35)
Reconstrucción de las máquinas de replicación (Figura 24.6, la figura 24.36)
Iniciación de la replicación del ADN
Requisitos para la iniciación de la replicación
Inicio de la replicación de ADN de E. coli en Oric (Figura 24.37)
Replicación del ADN del plásmido: Control de la iniciación de ARN (Figura 24.38)
El ADN mitocondrial: dos horquillas de replicación unidireccional (Figura 24.39)
La replicación de los genomas lineales (Figura 24.40, la figura 24.41ab, la figura 24.41c, la figura 24.42)
La fidelidad de la replicación del ADN (Figura 24.44)
Los virus de ARN: La replicación de los genomas de RNA
RNA-dependiente del RNA replicasas
La replicación de genomas retrovirales (Figura 24.45)
Introducción
Metabolismo de la información: los principales procesos (Figura 4.23)
Una visión general de la replicación del ADN (figura 24.1, Figura 4.12, Figura 4.13, Figura 4.14, Figura 24.2, Figura 24.3, Figura 24.4, Figura 24.5, Figura 24.6)
Una revisión de la terminología genética (Figura 24.7, Figura 24.8)
Análisis temprano en la replicación del ADN
Naturaleza semiconservativa de la replicación del ADN
La naturaleza secuencial de replicación (Figura 24.9)
Origen y la dirección de la replicación
Unidades de replicación: el replicón (figura 24.13, Tabla 24.1)
ADN polimerasas: enzimas que catalizan elongación de la cadena de polinucleótidos
Descubrimiento de la ADN polimerasa
Estructura y actividades de la DNA polimerasa I
ADN sustratos para la reacción de polimerasa (Figura 24.15)
Actividades varias en una sola cadena polipeptídica
Estructura de la ADN polimerasa I
ADN polimerasas II y III (Tabla 24.2)
Estructura y el mecanismo de las ADN polimerasas
La ADN polimerasa III Holoenzima
ADN polimerasas eucarióticas (Cuadro 24.3)
Aparte de la replicación de ADN polimerasas proteínas (Figura 24.23, en la figura 22.23)
DNA ligase: replicación discontinua del ADN (Figura 24.3, la figura 24.24)
Primasa: Síntesis de las secuencias del líder del ARN (Figura 24.25, en la figura 24.5)
Abrazaderas de sujeción y Cargadores: procesividad
De una sola hebra de ADN-Proteínas de Unión: Conformación Mantener plantilla óptima (Figura 24.26)
Helicasas: la anulación de ADN por delante de la Tenedor (Figura 24.27, en la figura 24.28)
Topoisomerasas: aliviar el estrés de torsión
Acciones de tipo I y tipo II topoisomerasas (Figura 24.30, en la figura 24.31)
Los cuatro topoisomerasas de E. coli (Figura 24.33, en la figura 24.34)
Uracilo ADN N-glycosylase: La eliminación de uracilo Incorporated (Figura 24.35)
Reconstrucción de las máquinas de replicación (Figura 24.6, la figura 24.36)
Iniciación de la replicación del ADN
Requisitos para la iniciación de la replicación
Inicio de la replicación de ADN de E. coli en Oric (Figura 24.37)
Replicación del ADN del plásmido: Control de la iniciación de ARN (Figura 24.38)
El ADN mitocondrial: dos horquillas de replicación unidireccional (Figura 24.39)
La replicación de los genomas lineales (Figura 24.40, la figura 24.41ab, la figura 24.41c, la figura 24.42)
La fidelidad de la replicación del ADN (Figura 24.44)
Los virus de ARN: La replicación de los genomas de RNA
RNA-dependiente del RNA replicasas
La replicación de genomas retrovirales (Figura 24.45)
La interdependencia de los órganos principales en el metabolismo energético de Vertebrados
esquema
introducción
La interdependencia de los órganos principales en el metabolismo energético de Vertebrados
Entradas y salidas de combustible (Figura 23.1, Tabla 23.1)
División del metabolismo del trabajo entre los órganos principales
cerebro
músculo
corazón
del tejido adiposo
hígado
sangre
Regulación hormonal del metabolismo de los combustibles
Las acciones de las principales hormonas (Tabla 23.2, Figura 23.2)
La insulina (Figura 23.2)
Glucagón (Figura 23.2, Figura 23.3)
epinefrina
Las respuestas a estrés metabólico: El hambre, la diabetes (Figura 23.4
El hambre (Diagrama)
Diabetes (Figura 23.5)
Mecanismos de acción de la hormona (Figura 23.6)
Líneas de acción de la hormona (figura 12.13, la figura 13.18, en la figura 21.34, en la figura 23.7)
La naturaleza jerárquica de control hormonal (Figura 23.8, Figura 23.9)
Síntesis de las hormonas: los precursores de péptidos hormonales (Figura 5.15, Figura 23.10)
Transducción de señales: los receptores
Estudio experimental de los receptores
Agonistas y antagonistas
Clases de receptores de catecolaminas (Tabla 23.3)
Receptores y la adenilato ciclasa, como los distintos componentes de los sistemas de transducción de señales (Figura 23.11)
Transducción de señales: las proteínas G
Acciones de las proteínas G
Estructura de las proteínas G (Figura 23.12)
Consecuencias de bloqueo de GTPasa (Diagrama 1, # 2)
G Las proteínas de la Visión (Diagrama)
Una mirada más cercana a subunidades de la proteína G (Tabla 23.4)
Sistemas de Mensajero Secundario (Figura 23.14, el Diagrama 1, # 2, Tabla 23.5)
El receptor de la insulina y los receptores relacionados con la actividad de la proteína quinasa (Figura 23.15)
Las hormonas esteroides y de la tiroides - receptores intracelulares (tabla 23.6, la figura 23.16, en la figura 23.17, en la figura 23.18)
Transducción de señales, Oncogenes y Cáncer
Los oncogenes virales y celulares (Figura 23.19, Tabla 23.7)
Oncogenes en tumores humanos
Oncogenes y Señalización Celular (Figura 23.23, en la figura 23.24 Tabla 23.7)
Las hormonas de la planta (Figura 23.25)
introducción
La interdependencia de los órganos principales en el metabolismo energético de Vertebrados
Entradas y salidas de combustible (Figura 23.1, Tabla 23.1)
División del metabolismo del trabajo entre los órganos principales
cerebro
músculo
corazón
del tejido adiposo
hígado
sangre
Regulación hormonal del metabolismo de los combustibles
Las acciones de las principales hormonas (Tabla 23.2, Figura 23.2)
La insulina (Figura 23.2)
Glucagón (Figura 23.2, Figura 23.3)
epinefrina
Las respuestas a estrés metabólico: El hambre, la diabetes (Figura 23.4
El hambre (Diagrama)
Diabetes (Figura 23.5)
Mecanismos de acción de la hormona (Figura 23.6)
Líneas de acción de la hormona (figura 12.13, la figura 13.18, en la figura 21.34, en la figura 23.7)
La naturaleza jerárquica de control hormonal (Figura 23.8, Figura 23.9)
Síntesis de las hormonas: los precursores de péptidos hormonales (Figura 5.15, Figura 23.10)
Transducción de señales: los receptores
Estudio experimental de los receptores
Agonistas y antagonistas
Clases de receptores de catecolaminas (Tabla 23.3)
Receptores y la adenilato ciclasa, como los distintos componentes de los sistemas de transducción de señales (Figura 23.11)
Transducción de señales: las proteínas G
Acciones de las proteínas G
Estructura de las proteínas G (Figura 23.12)
Consecuencias de bloqueo de GTPasa (Diagrama 1, # 2)
G Las proteínas de la Visión (Diagrama)
Una mirada más cercana a subunidades de la proteína G (Tabla 23.4)
Sistemas de Mensajero Secundario (Figura 23.14, el Diagrama 1, # 2, Tabla 23.5)
El receptor de la insulina y los receptores relacionados con la actividad de la proteína quinasa (Figura 23.15)
Las hormonas esteroides y de la tiroides - receptores intracelulares (tabla 23.6, la figura 23.16, en la figura 23.17, en la figura 23.18)
Transducción de señales, Oncogenes y Cáncer
Los oncogenes virales y celulares (Figura 23.19, Tabla 23.7)
Oncogenes en tumores humanos
Oncogenes y Señalización Celular (Figura 23.23, en la figura 23.24 Tabla 23.7)
Las hormonas de la planta (Figura 23.25)
Contornos de las vías en el metabolismo de nucleótidos
Esquema
Introducción
Contornos de las vías en el metabolismo de nucleótidos
Las rutas de biosíntesis: de novo y mecanismos de recuperación (Figura 22.1)
Degradación de los ácidos nucleicos y la importancia de Salvamento de nucleótidos (Figura 22.2, Diagrama)
PRPP: Un metabolito en vías centrales de novo y Salvamento (Diagrama 1, # 2)
De Novo Biosíntesis de nucleótidos de purina
Los primeros estudios sobre la síntesis de purinas Novo (Figura 22.3, Diagrama)
Purina síntesis de PRPP de ácido inosínico (Figura 22.4, Figura 22.5)
Síntesis de ATP y el GTP de inosínico ácido (Figura 22.6, el Diagrama 1, # 2)
Utilización de los nucleótidos de adenina en la biosíntesis de la coenzima
Purina y la Degradación de los trastornos clínicos del metabolismo de las purinas
Formación de ácido úrico (Figura 22.7, figura 22.8)
La acumulación excesiva de ácido úrico: La gota (Figura 22.9, Figura 22.4)
Dramáticas consecuencias de una deficiencia de HGPRT grave: el síndrome de Lesch-Nyhan
Consecuencias inesperadas de defectuosos catabolismo de las purinas: Inmunodeficiencia Humana (Diagrama)
Metabolismo de nucleótidos de pirimidina
De Novo biosíntesis de la pirimidina (Figura 22.10)
El control de la biosíntesis de pirimidina en las bacterias
Las enzimas multifuncionales en la síntesis de pirimidina eucariotas (Diagrama)
Salvamento síntesis y catabolismo de pirimidina (Figura 22.11)
Biosíntesis de desoxirribonucleótidos y Metabolismo (Figura 22.12)
La reducción de ribonucleótidos a desoxirribonucleótidos
Estructura de la ribonucleótido reductasa (Figura 22.13)
Mecanismo de Reducción de la ribonucleótido (Figura 22.14, en la figura 22.15)
Fuente de electrones para la reducción rNDP (Figura 22.16, Tabla 22.1)
Regulación de la actividad de la ribonucleótido reductasa (Figura 22.13, Tabla 22.2)
Biosíntesis de desoxirribonucleótidos timina (Figura 22.17, en la figura 22.18)
Desoxiuridina nucleótidos Metabolismo
Salvamento Rutas de síntesis de desoxirribonucleótidos (Figura 22.17)
Timidilato sintasa: una enzima objetivo de la quimioterapia (esquema, la figura 22.20, en la figura 22.22, Diagrama)
Alteraciones Dirigida por virus del metabolismo de nucleótidos (diagrama, figura 22.23)
La importancia biológica y médica de otros análogos de nucleótidos
Los análogos de nucleótidos como agentes quimioterapéuticos
Antivirales análogos de los nucleósidos (Diagrama)
Purina de salvamento como objetivo
Los antagonistas de folato (Figura 22.18)
Los análogos de nucleótidos y mutagénesis (Figura 22.24)
Nucleótidos-las enzimas que metabolizan como marcadores genéticos seleccionables (Diagrama)
Introducción
Contornos de las vías en el metabolismo de nucleótidos
Las rutas de biosíntesis: de novo y mecanismos de recuperación (Figura 22.1)
Degradación de los ácidos nucleicos y la importancia de Salvamento de nucleótidos (Figura 22.2, Diagrama)
PRPP: Un metabolito en vías centrales de novo y Salvamento (Diagrama 1, # 2)
De Novo Biosíntesis de nucleótidos de purina
Los primeros estudios sobre la síntesis de purinas Novo (Figura 22.3, Diagrama)
Purina síntesis de PRPP de ácido inosínico (Figura 22.4, Figura 22.5)
Síntesis de ATP y el GTP de inosínico ácido (Figura 22.6, el Diagrama 1, # 2)
Utilización de los nucleótidos de adenina en la biosíntesis de la coenzima
Purina y la Degradación de los trastornos clínicos del metabolismo de las purinas
Formación de ácido úrico (Figura 22.7, figura 22.8)
La acumulación excesiva de ácido úrico: La gota (Figura 22.9, Figura 22.4)
Dramáticas consecuencias de una deficiencia de HGPRT grave: el síndrome de Lesch-Nyhan
Consecuencias inesperadas de defectuosos catabolismo de las purinas: Inmunodeficiencia Humana (Diagrama)
Metabolismo de nucleótidos de pirimidina
De Novo biosíntesis de la pirimidina (Figura 22.10)
El control de la biosíntesis de pirimidina en las bacterias
Las enzimas multifuncionales en la síntesis de pirimidina eucariotas (Diagrama)
Salvamento síntesis y catabolismo de pirimidina (Figura 22.11)
Biosíntesis de desoxirribonucleótidos y Metabolismo (Figura 22.12)
La reducción de ribonucleótidos a desoxirribonucleótidos
Estructura de la ribonucleótido reductasa (Figura 22.13)
Mecanismo de Reducción de la ribonucleótido (Figura 22.14, en la figura 22.15)
Fuente de electrones para la reducción rNDP (Figura 22.16, Tabla 22.1)
Regulación de la actividad de la ribonucleótido reductasa (Figura 22.13, Tabla 22.2)
Biosíntesis de desoxirribonucleótidos timina (Figura 22.17, en la figura 22.18)
Desoxiuridina nucleótidos Metabolismo
Salvamento Rutas de síntesis de desoxirribonucleótidos (Figura 22.17)
Timidilato sintasa: una enzima objetivo de la quimioterapia (esquema, la figura 22.20, en la figura 22.22, Diagrama)
Alteraciones Dirigida por virus del metabolismo de nucleótidos (diagrama, figura 22.23)
La importancia biológica y médica de otros análogos de nucleótidos
Los análogos de nucleótidos como agentes quimioterapéuticos
Antivirales análogos de los nucleósidos (Diagrama)
Purina de salvamento como objetivo
Los antagonistas de folato (Figura 22.18)
Los análogos de nucleótidos y mutagénesis (Figura 22.24)
Nucleótidos-las enzimas que metabolizan como marcadores genéticos seleccionables (Diagrama)
Aminoácidos relacionados con productos intermedios del ciclo del ácido cítrico
Esquema
Introducción
Aminoácidos relacionados con productos intermedios del ciclo del ácido cítrico (Figura 21.1)
Síntesis y catabolismo de glutamato, aspartato, alanina, glutamina, asparagina y (Diagrama 1, # 2, # 3 Figura 20.14)
Metabolismo intermediario de glutamato
Biosíntesis de la ornitina, arginina y creatina fosfato (Figura 21.2, figura 21.3, la figura 21.10, Diagrama)
Arginina como precursor del óxido nítrico, un mensajero segunda novela (la figura 21.3)
Biosíntesis de hidroxiprolina prolina, y de colágeno (Diagrama 1, # 2, la figura 21.4)
-Aminobutírico (Diagrama)
Otras funciones de glutamato
Metabolismo de azufre que contienen los aminoácidos
La reducción de azufre inorgánico (Diagrama)
Síntesis de cisteína y la metionina en plantas y bacterias (Figura 21.5)
Cisteína biosíntesis (Diagrama 1, # 2)
La biosíntesis de metionina (Figura 21.6)
Metionina como fuente de azufre de cisteína en los animales (Figura 21.7, Figura 21.8, Figura 21.9)
Metabolismo de glutatión (Diagrama)
Metilaciones S-adenosilmetionina y Biológica (Figura 21.3, Tabla 21.1, Diagrama)
Poliaminas (Figura 21.10, Diagrama)
Catabolismo de la cisteína y la metionina (Figura 21.11)
Aminoácidos aromáticos
Biosíntesis de los anillos aromáticos: la vía del ácido shikímico (Figura 21.12, en la figura 21.13, en la figura 21.14, Diagrama)
Biosíntesis de la histidina (Figura 21.17)
La utilización de aminoácidos aromáticos en las plantas (Diagrama)
La utilización de aminoácidos aromáticos en los animales
La biosíntesis de tirosina (Figura 21.18, Diagrama)
Utilización de la tirosina y el catabolismo (Figura 21.19, en la figura 21.20, en la figura 21.21, Diagrama)
Triptófano (Figura 21.16, en la figura 21.22, la Tabla 11.5, Diagrama)
Histidina (Figura 21.23)
Serina, glicina y treonina (Figura 21.24, diagrama, figura 21.25, Diagrama)
Valina, leucina, isoleucina y lisina
Valina, leucina e isoleucina (Figura 21.26, Diagrama)
Lisina
Porfirina y hemo Metabolismo
Biosíntesis de Tetrapirroles: El succinato-glicina Camino (Figura 21.27, en la figura 21.28, en la figura 21.29, diagrama, figura 21.30)
La degradación del grupo hemo en los animales (Figura 21.31)
Los aminoácidos y sus metabolitos como neurotransmisores y reguladores biológicos
Biosíntesis de la serotonina y catecolaminas (diagrama, figura 21.32)
Bioquímica de la neurotransmisión
La sinapsis colinérgicas (Figura 21.33, Diagrama)
El receptor nicotínico de acetilcolina (Figura 21.34)
La inhibición de la transmisión colinérgica Synaptic (Tabla 11.4)
Catecolaminas y las neuronas adrenérgicas (Diagrama)
Neurotransmisión excitatoria y la inhibitoria (Figura 21.36, Tabla 21.2)
Los receptores de neurotransmisores y Psicofarmacología
Introducción
Aminoácidos relacionados con productos intermedios del ciclo del ácido cítrico (Figura 21.1)
Síntesis y catabolismo de glutamato, aspartato, alanina, glutamina, asparagina y (Diagrama 1, # 2, # 3 Figura 20.14)
Metabolismo intermediario de glutamato
Biosíntesis de la ornitina, arginina y creatina fosfato (Figura 21.2, figura 21.3, la figura 21.10, Diagrama)
Arginina como precursor del óxido nítrico, un mensajero segunda novela (la figura 21.3)
Biosíntesis de hidroxiprolina prolina, y de colágeno (Diagrama 1, # 2, la figura 21.4)
-Aminobutírico (Diagrama)
Otras funciones de glutamato
Metabolismo de azufre que contienen los aminoácidos
La reducción de azufre inorgánico (Diagrama)
Síntesis de cisteína y la metionina en plantas y bacterias (Figura 21.5)
Cisteína biosíntesis (Diagrama 1, # 2)
La biosíntesis de metionina (Figura 21.6)
Metionina como fuente de azufre de cisteína en los animales (Figura 21.7, Figura 21.8, Figura 21.9)
Metabolismo de glutatión (Diagrama)
Metilaciones S-adenosilmetionina y Biológica (Figura 21.3, Tabla 21.1, Diagrama)
Poliaminas (Figura 21.10, Diagrama)
Catabolismo de la cisteína y la metionina (Figura 21.11)
Aminoácidos aromáticos
Biosíntesis de los anillos aromáticos: la vía del ácido shikímico (Figura 21.12, en la figura 21.13, en la figura 21.14, Diagrama)
Biosíntesis de la histidina (Figura 21.17)
La utilización de aminoácidos aromáticos en las plantas (Diagrama)
La utilización de aminoácidos aromáticos en los animales
La biosíntesis de tirosina (Figura 21.18, Diagrama)
Utilización de la tirosina y el catabolismo (Figura 21.19, en la figura 21.20, en la figura 21.21, Diagrama)
Triptófano (Figura 21.16, en la figura 21.22, la Tabla 11.5, Diagrama)
Histidina (Figura 21.23)
Serina, glicina y treonina (Figura 21.24, diagrama, figura 21.25, Diagrama)
Valina, leucina, isoleucina y lisina
Valina, leucina e isoleucina (Figura 21.26, Diagrama)
Lisina
Porfirina y hemo Metabolismo
Biosíntesis de Tetrapirroles: El succinato-glicina Camino (Figura 21.27, en la figura 21.28, en la figura 21.29, diagrama, figura 21.30)
La degradación del grupo hemo en los animales (Figura 21.31)
Los aminoácidos y sus metabolitos como neurotransmisores y reguladores biológicos
Biosíntesis de la serotonina y catecolaminas (diagrama, figura 21.32)
Bioquímica de la neurotransmisión
La sinapsis colinérgicas (Figura 21.33, Diagrama)
El receptor nicotínico de acetilcolina (Figura 21.34)
La inhibición de la transmisión colinérgica Synaptic (Tabla 11.4)
Catecolaminas y las neuronas adrenérgicas (Diagrama)
Neurotransmisión excitatoria y la inhibitoria (Figura 21.36, Tabla 21.2)
Los receptores de neurotransmisores y Psicofarmacología
La utilización del nitrógeno inorgánico: El ciclo del nitrógeno
Esquema
Introducción (figura 20.1)
La utilización del nitrógeno inorgánico: El ciclo del nitrógeno (Figura 20.2)
Fijación Biológica de Nitrógeno (diagrama, figura 20.4, la figura 20.5)
La utilización de nitratos (Figura 20.6, el Diagrama 1, # 2)
La utilización de amoníaco: Biogénesis de nitrógeno orgánico (Figura 20.7)
Glutamato deshidrogenasa: aminación reductora del cetoglutarato (Diagrama 1, # 2)
Glutamina sintetasa: Generación de nitrógeno de la amida con actividad biológica (Diagrama)
Reglamento de la glutamina sintetasa (diagrama, figura 20.9)
Asparagina sintetasa: Una reacción de amidación similares (Diagrama)
Carbamoil fosfato sintetasa: Generación de un intermedio de la arginina y la síntesis de pirimidina (Diagrama)
La economía del nitrógeno: Aspectos de la síntesis de aminoácidos y la degradación
Las consecuencias metabólicas de la ausencia de compuestos de almacenamiento de nitrógeno
Las capacidades de biosíntesis de los organismos (Tabla 20.1)
Transaminación (Diagrama 1, # 2, # 3)
El volumen de negocios de proteínas
Características cuantitativas de recambio proteico (Cuadro 20.2)
La importancia biológica de recambio proteico
Las proteasas intracelulares y los sitios de rotación (Figura 20.10)
Las señales químicas para la Facturación
Ubiquitinación (Figura 20.11)
La oxidación de los residuos de aminoácidos
Secuencias DE PLAGAS
N-terminal de residuos de aminoácidos
Degradación de aminoácidos y el metabolismo de los productos finales nitrogenados
Las características comunes de amino ácido vías de degradación (diagrama, figura 20.12)
La desintoxicación y la excreción de amoníaco
La urea de Krebs-Henseleit ciclo (Figura 20.13, en la figura 21.2, Diagrama)
Transporte de amoníaco en el hígado (Figura 20.14, Diagrama)
Coenzimas implicados sobre todo en el metabolismo del nitrógeno
Piridoxal fosfato (Figura 20.15, el Diagrama 1, # 2)
Coenzimas tetrahidrofolato y metabolismo de un carbono
Descubrimiento y la química del ácido fólico (Diagrama)
La conversión de ácido fólico a tetrahidrofolato (Diagrama 1, # 2, # 3)
Tetrahidrofolato en el metabolismo de enlace único carbono-unidades (Figura 20.17, el Diagrama 1, # 2, # 3)
B12 coenzimas (Figura 20.18)
Coenzima formas de vitamina B12 (Figura 20.19, el Diagrama 1, # 2)
Acción de adenosilcobalamina (Figura 20.20)
B12 coenzimas y la anemia perniciosa (Figura 20.22)
Introducción (figura 20.1)
La utilización del nitrógeno inorgánico: El ciclo del nitrógeno (Figura 20.2)
Fijación Biológica de Nitrógeno (diagrama, figura 20.4, la figura 20.5)
La utilización de nitratos (Figura 20.6, el Diagrama 1, # 2)
La utilización de amoníaco: Biogénesis de nitrógeno orgánico (Figura 20.7)
Glutamato deshidrogenasa: aminación reductora del cetoglutarato (Diagrama 1, # 2)
Glutamina sintetasa: Generación de nitrógeno de la amida con actividad biológica (Diagrama)
Reglamento de la glutamina sintetasa (diagrama, figura 20.9)
Asparagina sintetasa: Una reacción de amidación similares (Diagrama)
Carbamoil fosfato sintetasa: Generación de un intermedio de la arginina y la síntesis de pirimidina (Diagrama)
La economía del nitrógeno: Aspectos de la síntesis de aminoácidos y la degradación
Las consecuencias metabólicas de la ausencia de compuestos de almacenamiento de nitrógeno
Las capacidades de biosíntesis de los organismos (Tabla 20.1)
Transaminación (Diagrama 1, # 2, # 3)
El volumen de negocios de proteínas
Características cuantitativas de recambio proteico (Cuadro 20.2)
La importancia biológica de recambio proteico
Las proteasas intracelulares y los sitios de rotación (Figura 20.10)
Las señales químicas para la Facturación
Ubiquitinación (Figura 20.11)
La oxidación de los residuos de aminoácidos
Secuencias DE PLAGAS
N-terminal de residuos de aminoácidos
Degradación de aminoácidos y el metabolismo de los productos finales nitrogenados
Las características comunes de amino ácido vías de degradación (diagrama, figura 20.12)
La desintoxicación y la excreción de amoníaco
La urea de Krebs-Henseleit ciclo (Figura 20.13, en la figura 21.2, Diagrama)
Transporte de amoníaco en el hígado (Figura 20.14, Diagrama)
Coenzimas implicados sobre todo en el metabolismo del nitrógeno
Piridoxal fosfato (Figura 20.15, el Diagrama 1, # 2)
Coenzimas tetrahidrofolato y metabolismo de un carbono
Descubrimiento y la química del ácido fólico (Diagrama)
La conversión de ácido fólico a tetrahidrofolato (Diagrama 1, # 2, # 3)
Tetrahidrofolato en el metabolismo de enlace único carbono-unidades (Figura 20.17, el Diagrama 1, # 2, # 3)
B12 coenzimas (Figura 20.18)
Coenzima formas de vitamina B12 (Figura 20.19, el Diagrama 1, # 2)
Acción de adenosilcobalamina (Figura 20.20)
B12 coenzimas y la anemia perniciosa (Figura 20.22)
Metabolismo de glicerofosfolípidos
Esquema
Introducción (Figura 19.1)
Metabolismo de glicerofosfolípidos (Figura 19.2)
Biosíntesis de las bacterias en glicerofosfolípidos
Biosíntesis de ácido fosfatídico y grupos polares de la cabeza (figura 19.3, la figura 19.4)
El control de la síntesis de fosfolípidos en procariotas
Metabolismo Glycerophospholipid en las células eucariotas (Figura 19.2)
Síntesis de ácido fosfatídico (Diagrama)
Caminos hacia la fosfatidilcolina y fosfatidiletanolamina (Figura 19.5, el Diagrama 1, # 2, # 3)
La redistribución de los ácidos grasos de fosfolípidos: El surfactante pulmonar y fosfolipasas (Figura 19.6, figura 19.7)
Biosíntesis de otros glicerofosfolípidos acilados (Figura 19.8)
Modificación postraduccional de proteínas por lípidos (Figura 19.9)
Los fosfolípidos éter (figura 19.11, en la figura 19.12, Diagrama)
Transporte intracelular de fosfolípidos de la membrana
Metabolismo de los esfingolípidos (Figura 19.13, en la figura 19.14, la tabla 19.1, la figura 19.16)
Metabolismo de los esteroides
Algunas consideraciones estructurales (Figura 19.17)
Biosíntesis del colesterol
Los primeros estudios de la biosíntesis del colesterol
Etapa 1: Formación de mevalonato (Figura 19.18)
Etapa 2: Síntesis de escualeno de mevalonato (Figura 19.19, en la figura 19.20, en la figura 19.21)
Etapa 3: La ciclación del escualeno a lanosterol y su conversión en colesterol (Figura 19.22)
El control de la biosíntesis del colesterol)
Los ácidos biliares (Figura 19.23)
Las hormonas esteroides (Figura 19.24, Diagrama)
Otros compuestos isoprenoide
Vitaminas liposolubles
La vitamina A (Figura 19.25, en la figura 19.26, en la figura 19.27)
La vitamina D
La vitamina E
La vitamina K
Los terpenos otros (Figura 19.28)
Eicosanoides: prostaglandinas, tromboxanos y leucotrienos
Algunos Aspectos Históricos
Estructura (Figura 19.29)
Biosíntesis y catabolismo (Figura 19.30, en la figura 19.31, en la figura 19.32
Las acciones biológicas
Introducción (Figura 19.1)
Metabolismo de glicerofosfolípidos (Figura 19.2)
Biosíntesis de las bacterias en glicerofosfolípidos
Biosíntesis de ácido fosfatídico y grupos polares de la cabeza (figura 19.3, la figura 19.4)
El control de la síntesis de fosfolípidos en procariotas
Metabolismo Glycerophospholipid en las células eucariotas (Figura 19.2)
Síntesis de ácido fosfatídico (Diagrama)
Caminos hacia la fosfatidilcolina y fosfatidiletanolamina (Figura 19.5, el Diagrama 1, # 2, # 3)
La redistribución de los ácidos grasos de fosfolípidos: El surfactante pulmonar y fosfolipasas (Figura 19.6, figura 19.7)
Biosíntesis de otros glicerofosfolípidos acilados (Figura 19.8)
Modificación postraduccional de proteínas por lípidos (Figura 19.9)
Los fosfolípidos éter (figura 19.11, en la figura 19.12, Diagrama)
Transporte intracelular de fosfolípidos de la membrana
Metabolismo de los esfingolípidos (Figura 19.13, en la figura 19.14, la tabla 19.1, la figura 19.16)
Metabolismo de los esteroides
Algunas consideraciones estructurales (Figura 19.17)
Biosíntesis del colesterol
Los primeros estudios de la biosíntesis del colesterol
Etapa 1: Formación de mevalonato (Figura 19.18)
Etapa 2: Síntesis de escualeno de mevalonato (Figura 19.19, en la figura 19.20, en la figura 19.21)
Etapa 3: La ciclación del escualeno a lanosterol y su conversión en colesterol (Figura 19.22)
El control de la biosíntesis del colesterol)
Los ácidos biliares (Figura 19.23)
Las hormonas esteroides (Figura 19.24, Diagrama)
Otros compuestos isoprenoide
Vitaminas liposolubles
La vitamina A (Figura 19.25, en la figura 19.26, en la figura 19.27)
La vitamina D
La vitamina E
La vitamina K
Los terpenos otros (Figura 19.28)
Eicosanoides: prostaglandinas, tromboxanos y leucotrienos
Algunos Aspectos Históricos
Estructura (Figura 19.29)
Biosíntesis y catabolismo (Figura 19.30, en la figura 19.31, en la figura 19.32
Las acciones biológicas
Utilización y transporte de la grasa y el colesterol
Esquema
Introducción (figura 18.1)
Utilización y transporte de la grasa y el colesterol
5-25% del peso corporal de los mamíferos es de lípidos
90% de este lípido se triglicéridos (grasas)
La grasa almacenada en los adipocitos
Las grasas como reserva energética
Glucógeno retiene el agua - las grasas son anhidro
Grasa intracelular contiene seis veces la energía metabólica potencial de glucógeno
400.000 kJ de combustible en la grasa corporal, 100.000 kJ en proteínas, 2500 kJ en forma de glucógeno, la glucosa en 170 kJ
40% de las calorías dieta occidental provienen de la grasa
La digestión y la absorción de grasa (Figura 18.3)
Provienen de los triglicéridos
1. Dieta
2. la biosíntesis de novo (principalmente el hígado)
3. Almacenamiento de los adipocitos
Las sales biliares (Figura 18.4)
Transporte de grasa a los tejidos: Lipoproteínas
Clasificación y Funciones de las lipoproteínas (Figura 18.5)
Lipoproteínas (Tabla 18.1)
Quilomicrones, VLDL, IDL, LDL, HDL
Apolipoproteínas (Tabla 18.2)
Las lipoproteínas de solubilizar 500 mg de lípidos totales por 100 ml de sangre
Transporte y utilización de las lipoproteínas (Figura 18.7)
Quilomicrones llevan grasa en la dieta de los intestinos (Figura 18.3)
VLDL transporta los triglicéridos sintetizados en el hígado (Figura 18.3)
VLDL son degradados a IDL
Lipoproteína lipasa (figura 18.6)
El colesterol de transporte y utilización en los animales (Diagrama)
Fosfatidilcolina + Colesterol <=> lisolecitina de Colesterol Éster + (catalizada por la lecitina: colesterol acil transferasa)
LDL es la clase de lipoproteínas que es el más rico en colesterol
Sola molécula de la apolipoproteína B-100 es un componente principal de proteínas LDL
El colesterol sintetizado en el hígado principalmente - LDL importante en el transporte
El receptor de LDL y la homeostasis del colesterol (figura 18.10)
La aterosclerosis
La hipercolesterolemia familiar
Receptor de LDL transporta el colesterol en la célula por endocitosis mediada por los receptores
Receptores agrupados en pozos revestidos que contienen clatrina
Colesterol importados se traslada a retículo endoplásmico y tiene 3 efectos
1. Suprime la síntesis endógena de colesterol mediante la inhibición de la HMG-CoA reductasa
2. Activa acil-CoA: colesterol aciltransferasa (ACAT) para hacer acil-ésteres de colesterol
3.Regulates síntesis de receptores LDL
Colesterol, LDL y la aterosclerosis
Incógnitas
¿Por qué las dietas ricas en grasas saturadas tienden a elevar los niveles de colesterol?
¿Por qué las grasas poliinsaturadas llamados ácidos grasos -3 tienden a deprimir los niveles de colesterol?
Formación de placa (aterosclerosis)
La oxidación de las LDL listo
Incluyen la peroxidación de los ácidos grasos insaturados, hidroxilación de colesterol, y la oxidación de los aminoácidos en la apoproteína.
LDL tener en una clase de glóbulos blancos (a través del receptor scavenger) en lugar de la lesión / oxidación
La captación ilimitada de LDL por las células blancas de la sangre que se convierte en células espumosas. Esto atrae a más células blancas y forman los componentes químicos principales de una placa en el lugar.
"Bueno / malo"
LDL llamado colesterol malo, ya que los relacionen con la aterosclerosis
HDL llamado colesterol bueno porque los altos niveles de HDL aterosclerosis contra por transportar el colesterol al hígado de los tejidos periféricos
La movilización de la grasa almacenada
Comienza con la hidrólisis de la grasa a glicerol y ácidos grasos libres (es regulada por hormonas - comparable con el metabolismo del glucógeno - Figura 18.11)
La activación hormonal consiste en triacilglicerol lipasa (= lipasa sensible a hormonas)
Cataliza la liberación de ácidos grasos de la posición 1 o 3 de la grasa
Liberados los ácidos grasos en plasma sanguíneo unido a la albúmina sérica (10 ácidos grasos cada uno)
95% de la energía de la grasa de los ácidos grasos, el 5% de glicerol
Ácidos grasos cataboliza a la acetil-CoA
La oxidación de ácidos grasos
Los primeros experimentos (Figura 18.13)
Knoop evidencia sugirió ácidos grasos divide en dos unidades de carbono en la descomposición (Figura 18.12)
Lelois y Lehninger demostraron la oxidación de ácidos grasos en el hígado homogeneizado libre de células
Kennedy y Lehninger demostraron proceso ocurre en las mitocondrias
Lynen mostró ATP-dependiente de la activación de los ácidos grasos consiste en la vinculación del grupo carboxilo con el grupo tiol de la coenzima A
Activación de ácidos grasos y transporte a la mitocondria (Diagrama)
Acil-CoA ligasas (específico para ácidos corta, cadena media o larga grasos) catalizar la formación de ácidos grasos conjugados acilo tioéster con la coenzima A (Diagrama)
Cadena corta y media ligasas encuentra en la mitocondria. Ligasa de cadena larga encontrado en el retículo endoplásmico y la membrana mitocondrial externa
ATP de energía impulsa la formación de tioéster endergónicas (Figura 18.14)
Carnitina aciltransferasa I cataliza el intercambio de CoA de carnitina para llevar a grupo acilo en la mitocondria. Carnitina aciltransferasa II en el interior de la mitocondria cataliza la reacción inversa a la rentabilidad de acil-CoA y carnitina libre (Figura 18.15)
La oxidación-Camino (Figura 18.16)
Los ácidos grasos desglosado secuencialmente en las unidades de acetil-CoA (llamado oxidación)
Proceso similar a la oxidación de succinato en el ciclo del ácido cítrico (deshidrogenación, hidratación, deshidrogenación, el ataque de CoA de carbono para liberar acetil-CoA y acil-CoA de dos carbonos más corta que la original (Nota -. Ácidos grasos insaturados se oxidan ligeramente diferente) .
Reacción 1: La deshidrogenación inicial (diagrama, figura 18.17)
Catalizada por la acil-CoA deshidrogenasa
Los electrones pasan al FAD unido a la enzima y luego a la coenzima Q (como succinato deshidrogenasa)
Reacciones 2 y 3: Hidratación y deshidrogenación (Diagrama)
Catalizada por enoil-CoA deshidrogenasa hidratasa y 3-hidroxiacil-CoA, respectivamente.
Los electrones pasan a NAD +
Reacción 4: Desdoblamiento Thiolytic (Diagrama)
Catalizada por cetotiolasa (tiolasa)
Rendimiento energético de la oxidación de ácidos grasos (Diagrama)
Producción de ATP (incluido el ATP de la fosforilación oxidativa) = 129 ATP
La oxidación de ácidos grasos insaturados (Cuadro 10.1, Figura 18.18)
Enoil-CoA isomerasa
2,4-dienoyl-CoA reductasa
La oxidación de los ácidos grasos con cadenas de carbono con números impares (diagrama, figura 18.19)
Los rendimientos de la propionil-CoA
Propionil-CoA carboxilasa
Metilmalonil-CoA epimerasa
Metilmalonil-CoA mutasa (enzima B12)
Esta enfermedad
El control de la oxidación de ácidos grasos
Por la disponibilidad de sustrato de ácido graso de control hormonal de la movilización de la grasa
Triacilglicerol lipasa regulados por cascadas de AMPc controlada por hormonas reguladoras
El glucagón y la epinefrina causa descomposición de grasa - conduce a la acumulación de ácidos grasos
En el hígado, el malonil-CoA controla la recaptación de la acil-CoA del citosol a la mitocondria por la inhibición de la carnitina aciltransferasa I
Peroxisomal-oxidación de ácidos grasos (Diagrama)
Vinculados FAD-acil-CoA deshidrogenasa transfiere electrones directamente al oxígeno (no de la cadena de transporte de electrones) para formar peróxido de hidrógeno.
En los animales, la oxidación se detiene en C4 y C6 acil-CoA.
Pueden tener una función en la oxidación de ácidos grasos de cadena larga.
-Oxidación de ácidos grasos (Figura 18.20)
Deficiente en la enfermedad de Refsum - los pacientes se acumulan ácido fitánico (derivados de fitol)
Cetogénesis (Figura 18.21, Diagrama)
La formación de cuerpos cetónicos - se produce cuando la acetil-CoA niveles son altos
Tiolasa
HMG-CoA sintasa
HMG-CoA liasa
Importante en el hambre
Biosíntesis de ácidos grasos
Relación de la síntesis de ácidos grasos de metabolismo de los carbohidratos (Figura 18.22)
Acetil-CoA de ácidos grasos y catabolismo de los hidratos de carbono pueden convertirse en ácidos grasos, pero no en la glucosa en los animales.
Los primeros estudios de síntesis de ácidos grasos
Biosíntesis de palmitato a partir de acetil-CoA (Figura 18.23)
Síntesis de malonil-CoA (diagrama, figura 18.24, Diagrama)
Acetil-CoA carboxilasa (contiene biotina - es la enzima principal regulador de la vía)
Acil proteína transportadora (Diagrama)
Vinculación tioéster mismo de ácidos grasos como la coenzima A y fracción fosfopanteteína mismo también, pero está ligado a una proteína en lugar de la adenosina-3 'fosfato-5' difosfato (Figura 18.26)
Malonil-CoA-ACP transacilasa y Acetil-CoA-ACP transacilasa
De malonil-ACP de palmitato (Figura 18.27, en la figura 18.23, el Diagrama 1, # 2, # 3)
Sintasa de ácidos grasos
8 acetil-CoA + 7 + 14 ATP NADPH + 13H <=> Palmitato + 14 + 8 CoASH NADP + 6 + 7 H2O + ADP 7Pi + 7 + H
Las proteínas multifuncionales en síntesis de ácidos grasos (Figura 18.29, en la figura 18.30)
Intermedios entre la acetil-CoA y palmitato no se acumulan en las células que están sintetizando ácidos grasos
Transporte de las unidades de acetil y reducción de los equivalentes en el citosol (Figura 18.31, el Diagrama 1, # 2, # 3, # 4)
Citrato de transporte
Alargamiento de las cadenas de ácidos grasos
Alargamiento más allá de palmitato se produce en el retículo endoplasmático y las mitocondrias
Utiliza acil-CoA, malonil CoA, y NADPH (Diagrama 1, # 2)
Desaturación de ácidos grasos (Cuadro 10.1, diagrama, figura 18.33)
Acil-CoA desaturasa (Figura 18.32)
Los mamíferos no pueden introducir dobles enlaces más allá de la posición # 9 en la cadena de ácidos grasos.
Así, el ácido linolénico es un ácido graso esencial
Control de la síntesis de ácidos grasos
El control de gran parte hormonal (Figura 18.34)
La insulina estimula la síntesis de ácidos grasos al estimular la entrada de glucosa a las células y la activación de complejos piruvato deshidrogenasa.
Acetil-CoA carboxilasa inhibida por grasos de cadena larga de acil-CoA
NADPH puede limitar
La biosíntesis de triglicéridos (Diagrama 1, # 2, # 3)
Ocurre a través de glicerol-3-fosfato y diacyglycerol-3-fosfato - productos intermedios en la grasa y la biosíntesis de los fosfolípidos.
Variante de la síntesis de ácidos grasos Caminos que conducen a los antibióticos (Figura 18.35)
Policétidos
Eritromicina (de Saccharopolyspora erythraea)
Oxitetraciclina (a partir de Streptomyces rimosus)
Policétido vía de síntesis
Comienza con la propionil-CoA y malonil-CoA
Complejo carece de un dominio deshidratasa y dos módulos de la falta del dominio reductasa cetoacil
Análisis bioquímicos de la obesidad
Ob = producto del gen de leptina
La leptina es una hormona que se une receptor en el cerebro
Cuando la leptina se une receptor, el comportamiento de alimentación se controla
Serotonina - controla la saciedad
Fenfluramina actúa aumentando los niveles de serotonina
Introducción (figura 18.1)
Utilización y transporte de la grasa y el colesterol
5-25% del peso corporal de los mamíferos es de lípidos
90% de este lípido se triglicéridos (grasas)
La grasa almacenada en los adipocitos
Las grasas como reserva energética
Glucógeno retiene el agua - las grasas son anhidro
Grasa intracelular contiene seis veces la energía metabólica potencial de glucógeno
400.000 kJ de combustible en la grasa corporal, 100.000 kJ en proteínas, 2500 kJ en forma de glucógeno, la glucosa en 170 kJ
40% de las calorías dieta occidental provienen de la grasa
La digestión y la absorción de grasa (Figura 18.3)
Provienen de los triglicéridos
1. Dieta
2. la biosíntesis de novo (principalmente el hígado)
3. Almacenamiento de los adipocitos
Las sales biliares (Figura 18.4)
Transporte de grasa a los tejidos: Lipoproteínas
Clasificación y Funciones de las lipoproteínas (Figura 18.5)
Lipoproteínas (Tabla 18.1)
Quilomicrones, VLDL, IDL, LDL, HDL
Apolipoproteínas (Tabla 18.2)
Las lipoproteínas de solubilizar 500 mg de lípidos totales por 100 ml de sangre
Transporte y utilización de las lipoproteínas (Figura 18.7)
Quilomicrones llevan grasa en la dieta de los intestinos (Figura 18.3)
VLDL transporta los triglicéridos sintetizados en el hígado (Figura 18.3)
VLDL son degradados a IDL
Lipoproteína lipasa (figura 18.6)
El colesterol de transporte y utilización en los animales (Diagrama)
Fosfatidilcolina + Colesterol <=> lisolecitina de Colesterol Éster + (catalizada por la lecitina: colesterol acil transferasa)
LDL es la clase de lipoproteínas que es el más rico en colesterol
Sola molécula de la apolipoproteína B-100 es un componente principal de proteínas LDL
El colesterol sintetizado en el hígado principalmente - LDL importante en el transporte
El receptor de LDL y la homeostasis del colesterol (figura 18.10)
La aterosclerosis
La hipercolesterolemia familiar
Receptor de LDL transporta el colesterol en la célula por endocitosis mediada por los receptores
Receptores agrupados en pozos revestidos que contienen clatrina
Colesterol importados se traslada a retículo endoplásmico y tiene 3 efectos
1. Suprime la síntesis endógena de colesterol mediante la inhibición de la HMG-CoA reductasa
2. Activa acil-CoA: colesterol aciltransferasa (ACAT) para hacer acil-ésteres de colesterol
3.Regulates síntesis de receptores LDL
Colesterol, LDL y la aterosclerosis
Incógnitas
¿Por qué las dietas ricas en grasas saturadas tienden a elevar los niveles de colesterol?
¿Por qué las grasas poliinsaturadas llamados ácidos grasos -3 tienden a deprimir los niveles de colesterol?
Formación de placa (aterosclerosis)
La oxidación de las LDL listo
Incluyen la peroxidación de los ácidos grasos insaturados, hidroxilación de colesterol, y la oxidación de los aminoácidos en la apoproteína.
LDL tener en una clase de glóbulos blancos (a través del receptor scavenger) en lugar de la lesión / oxidación
La captación ilimitada de LDL por las células blancas de la sangre que se convierte en células espumosas. Esto atrae a más células blancas y forman los componentes químicos principales de una placa en el lugar.
"Bueno / malo"
LDL llamado colesterol malo, ya que los relacionen con la aterosclerosis
HDL llamado colesterol bueno porque los altos niveles de HDL aterosclerosis contra por transportar el colesterol al hígado de los tejidos periféricos
La movilización de la grasa almacenada
Comienza con la hidrólisis de la grasa a glicerol y ácidos grasos libres (es regulada por hormonas - comparable con el metabolismo del glucógeno - Figura 18.11)
La activación hormonal consiste en triacilglicerol lipasa (= lipasa sensible a hormonas)
Cataliza la liberación de ácidos grasos de la posición 1 o 3 de la grasa
Liberados los ácidos grasos en plasma sanguíneo unido a la albúmina sérica (10 ácidos grasos cada uno)
95% de la energía de la grasa de los ácidos grasos, el 5% de glicerol
Ácidos grasos cataboliza a la acetil-CoA
La oxidación de ácidos grasos
Los primeros experimentos (Figura 18.13)
Knoop evidencia sugirió ácidos grasos divide en dos unidades de carbono en la descomposición (Figura 18.12)
Lelois y Lehninger demostraron la oxidación de ácidos grasos en el hígado homogeneizado libre de células
Kennedy y Lehninger demostraron proceso ocurre en las mitocondrias
Lynen mostró ATP-dependiente de la activación de los ácidos grasos consiste en la vinculación del grupo carboxilo con el grupo tiol de la coenzima A
Activación de ácidos grasos y transporte a la mitocondria (Diagrama)
Acil-CoA ligasas (específico para ácidos corta, cadena media o larga grasos) catalizar la formación de ácidos grasos conjugados acilo tioéster con la coenzima A (Diagrama)
Cadena corta y media ligasas encuentra en la mitocondria. Ligasa de cadena larga encontrado en el retículo endoplásmico y la membrana mitocondrial externa
ATP de energía impulsa la formación de tioéster endergónicas (Figura 18.14)
Carnitina aciltransferasa I cataliza el intercambio de CoA de carnitina para llevar a grupo acilo en la mitocondria. Carnitina aciltransferasa II en el interior de la mitocondria cataliza la reacción inversa a la rentabilidad de acil-CoA y carnitina libre (Figura 18.15)
La oxidación-Camino (Figura 18.16)
Los ácidos grasos desglosado secuencialmente en las unidades de acetil-CoA (llamado oxidación)
Proceso similar a la oxidación de succinato en el ciclo del ácido cítrico (deshidrogenación, hidratación, deshidrogenación, el ataque de CoA de carbono para liberar acetil-CoA y acil-CoA de dos carbonos más corta que la original (Nota -. Ácidos grasos insaturados se oxidan ligeramente diferente) .
Reacción 1: La deshidrogenación inicial (diagrama, figura 18.17)
Catalizada por la acil-CoA deshidrogenasa
Los electrones pasan al FAD unido a la enzima y luego a la coenzima Q (como succinato deshidrogenasa)
Reacciones 2 y 3: Hidratación y deshidrogenación (Diagrama)
Catalizada por enoil-CoA deshidrogenasa hidratasa y 3-hidroxiacil-CoA, respectivamente.
Los electrones pasan a NAD +
Reacción 4: Desdoblamiento Thiolytic (Diagrama)
Catalizada por cetotiolasa (tiolasa)
Rendimiento energético de la oxidación de ácidos grasos (Diagrama)
Producción de ATP (incluido el ATP de la fosforilación oxidativa) = 129 ATP
La oxidación de ácidos grasos insaturados (Cuadro 10.1, Figura 18.18)
Enoil-CoA isomerasa
2,4-dienoyl-CoA reductasa
La oxidación de los ácidos grasos con cadenas de carbono con números impares (diagrama, figura 18.19)
Los rendimientos de la propionil-CoA
Propionil-CoA carboxilasa
Metilmalonil-CoA epimerasa
Metilmalonil-CoA mutasa (enzima B12)
Esta enfermedad
El control de la oxidación de ácidos grasos
Por la disponibilidad de sustrato de ácido graso de control hormonal de la movilización de la grasa
Triacilglicerol lipasa regulados por cascadas de AMPc controlada por hormonas reguladoras
El glucagón y la epinefrina causa descomposición de grasa - conduce a la acumulación de ácidos grasos
En el hígado, el malonil-CoA controla la recaptación de la acil-CoA del citosol a la mitocondria por la inhibición de la carnitina aciltransferasa I
Peroxisomal-oxidación de ácidos grasos (Diagrama)
Vinculados FAD-acil-CoA deshidrogenasa transfiere electrones directamente al oxígeno (no de la cadena de transporte de electrones) para formar peróxido de hidrógeno.
En los animales, la oxidación se detiene en C4 y C6 acil-CoA.
Pueden tener una función en la oxidación de ácidos grasos de cadena larga.
-Oxidación de ácidos grasos (Figura 18.20)
Deficiente en la enfermedad de Refsum - los pacientes se acumulan ácido fitánico (derivados de fitol)
Cetogénesis (Figura 18.21, Diagrama)
La formación de cuerpos cetónicos - se produce cuando la acetil-CoA niveles son altos
Tiolasa
HMG-CoA sintasa
HMG-CoA liasa
Importante en el hambre
Biosíntesis de ácidos grasos
Relación de la síntesis de ácidos grasos de metabolismo de los carbohidratos (Figura 18.22)
Acetil-CoA de ácidos grasos y catabolismo de los hidratos de carbono pueden convertirse en ácidos grasos, pero no en la glucosa en los animales.
Los primeros estudios de síntesis de ácidos grasos
Biosíntesis de palmitato a partir de acetil-CoA (Figura 18.23)
Síntesis de malonil-CoA (diagrama, figura 18.24, Diagrama)
Acetil-CoA carboxilasa (contiene biotina - es la enzima principal regulador de la vía)
Acil proteína transportadora (Diagrama)
Vinculación tioéster mismo de ácidos grasos como la coenzima A y fracción fosfopanteteína mismo también, pero está ligado a una proteína en lugar de la adenosina-3 'fosfato-5' difosfato (Figura 18.26)
Malonil-CoA-ACP transacilasa y Acetil-CoA-ACP transacilasa
De malonil-ACP de palmitato (Figura 18.27, en la figura 18.23, el Diagrama 1, # 2, # 3)
Sintasa de ácidos grasos
8 acetil-CoA + 7 + 14 ATP NADPH + 13H <=> Palmitato + 14 + 8 CoASH NADP + 6 + 7 H2O + ADP 7Pi + 7 + H
Las proteínas multifuncionales en síntesis de ácidos grasos (Figura 18.29, en la figura 18.30)
Intermedios entre la acetil-CoA y palmitato no se acumulan en las células que están sintetizando ácidos grasos
Transporte de las unidades de acetil y reducción de los equivalentes en el citosol (Figura 18.31, el Diagrama 1, # 2, # 3, # 4)
Citrato de transporte
Alargamiento de las cadenas de ácidos grasos
Alargamiento más allá de palmitato se produce en el retículo endoplasmático y las mitocondrias
Utiliza acil-CoA, malonil CoA, y NADPH (Diagrama 1, # 2)
Desaturación de ácidos grasos (Cuadro 10.1, diagrama, figura 18.33)
Acil-CoA desaturasa (Figura 18.32)
Los mamíferos no pueden introducir dobles enlaces más allá de la posición # 9 en la cadena de ácidos grasos.
Así, el ácido linolénico es un ácido graso esencial
Control de la síntesis de ácidos grasos
El control de gran parte hormonal (Figura 18.34)
La insulina estimula la síntesis de ácidos grasos al estimular la entrada de glucosa a las células y la activación de complejos piruvato deshidrogenasa.
Acetil-CoA carboxilasa inhibida por grasos de cadena larga de acil-CoA
NADPH puede limitar
La biosíntesis de triglicéridos (Diagrama 1, # 2, # 3)
Ocurre a través de glicerol-3-fosfato y diacyglycerol-3-fosfato - productos intermedios en la grasa y la biosíntesis de los fosfolípidos.
Variante de la síntesis de ácidos grasos Caminos que conducen a los antibióticos (Figura 18.35)
Policétidos
Eritromicina (de Saccharopolyspora erythraea)
Oxitetraciclina (a partir de Streptomyces rimosus)
Policétido vía de síntesis
Comienza con la propionil-CoA y malonil-CoA
Complejo carece de un dominio deshidratasa y dos módulos de la falta del dominio reductasa cetoacil
Análisis bioquímicos de la obesidad
Ob = producto del gen de leptina
La leptina es una hormona que se une receptor en el cerebro
Cuando la leptina se une receptor, el comportamiento de alimentación se controla
Serotonina - controla la saciedad
Fenfluramina actúa aumentando los niveles de serotonina
Los procesos básicos de la fotosíntesis
esquema
Introducción (Fórmula 1, figura 17.1, la Fórmula 2, Figura 17.2)
Los procesos básicos de la fotosíntesis (Artículo reacciones 1, # 2, # 3 Tabla 17.1, figura 17.3)
El cloroplasto (Figura 17.4c)
Las reacciones de la Luz
La absorción de la luz: el sistema de luz-cosecha
La Energía de la Luz (ecuaciones 17.1, 17.2, figura 17.6)
Pigmentos absorbentes de luz (Figura 17.7, Figura 17.8)
Estructuras de captación de luz (Figura 17.9, la figura 17.11)
Fotoquímica en plantas y algas: dos fotosistemas en serie (de reacción, la figura 17.3, la figura 17.12)
Fotosistema II: la descomposición del agua (véase el gráfico 1, # 2, Figura 17.13)
Fotosistema I: Producción de NADPH (Figura 17.12, la figura 15.4, Diagrama)
Suma de los dos sistemas: la reacción global y la generación de ATP (Diagrama 1, # 2, # 3, la figura 17.15, en la figura 17.16)
Una luz alterna mecanismo de reacción: el flujo de electrones cíclico (Figura 17.17)
Los complejos del Centro de Reacción en las bacterias fotosintéticas (Figura 17.19)
La fotosíntesis artificial
Las reacciones Dark: El Ciclo de Calvin (Figura 17.20)
Etapa I: la fijación del dióxido de carbono y la producción de azúcar (Diagrama del artículo 2, # 2, Figura 17.21)
Formación de azúcares hexosas (Diagrama 1, # 2)
Etapa II: La regeneración del aceptor (figura 17.22, Diagrama)
Un resumen de las reacciones de luz y la oscuridad de la fotosíntesis de dos sistemas
La reacción global y eficiencia de la fotosíntesis (Diagrama)
Reglamento de la fotosíntesis (Figura 17.22, en la figura 17.23)
Fotorrespiración y el ciclo C4 (Figura 17.24, en la figura 17.25, en la figura 17.26)
Introducción (Fórmula 1, figura 17.1, la Fórmula 2, Figura 17.2)
Los procesos básicos de la fotosíntesis (Artículo reacciones 1, # 2, # 3 Tabla 17.1, figura 17.3)
El cloroplasto (Figura 17.4c)
Las reacciones de la Luz
La absorción de la luz: el sistema de luz-cosecha
La Energía de la Luz (ecuaciones 17.1, 17.2, figura 17.6)
Pigmentos absorbentes de luz (Figura 17.7, Figura 17.8)
Estructuras de captación de luz (Figura 17.9, la figura 17.11)
Fotoquímica en plantas y algas: dos fotosistemas en serie (de reacción, la figura 17.3, la figura 17.12)
Fotosistema II: la descomposición del agua (véase el gráfico 1, # 2, Figura 17.13)
Fotosistema I: Producción de NADPH (Figura 17.12, la figura 15.4, Diagrama)
Suma de los dos sistemas: la reacción global y la generación de ATP (Diagrama 1, # 2, # 3, la figura 17.15, en la figura 17.16)
Una luz alterna mecanismo de reacción: el flujo de electrones cíclico (Figura 17.17)
Los complejos del Centro de Reacción en las bacterias fotosintéticas (Figura 17.19)
La fotosíntesis artificial
Las reacciones Dark: El Ciclo de Calvin (Figura 17.20)
Etapa I: la fijación del dióxido de carbono y la producción de azúcar (Diagrama del artículo 2, # 2, Figura 17.21)
Formación de azúcares hexosas (Diagrama 1, # 2)
Etapa II: La regeneración del aceptor (figura 17.22, Diagrama)
Un resumen de las reacciones de luz y la oscuridad de la fotosíntesis de dos sistemas
La reacción global y eficiencia de la fotosíntesis (Diagrama)
Reglamento de la fotosíntesis (Figura 17.22, en la figura 17.23)
Fotorrespiración y el ciclo C4 (Figura 17.24, en la figura 17.25, en la figura 17.26)
Gluconeogénesis
Esquema
Introducción (Figura 16.1)
Gluconeogénesis
Necesidad fisiológica de la síntesis de glucosa en los animales (Figura 16.2)
Relación enzimática de la gluconeogénesis a la glucólisis (Figura 16.3)
Paso 1: conversión de piruvato a fosfoenolpiruvato (Respuesta n ° 1, p. 557, la figura 15.11b, # 2, # 3)
Paso 2: La conversión de fructosa-1 ,6-bisfosfato a Fructosa-6-fosfato (Respuesta n ° 1, p. 558)
Paso 3: La conversión de glucosa-6-fosfato a la glucosa (Respuesta n ° 2, p. 558)
Estequiometría y balance energético de la gluconeogénesis (Respuesta n ° 3, p. 558, cuadro 16.1)
Sustratos para la gluconeogénesis (figura 16.4)
Lactato (Figura 16.5)
Aminoácidos
Glicerol (Figura 16.4)
Propionato (Respuesta n ° 1, p. 561)
Etanol del metabolismo y de la gluconeogénesis (Respuesta n ° 1, p. 562)
Roles de fosfoenolpiruvato carboxiquinasa extrahepáticas
Regulación de la gluconeogénesis
Reglamento de reciprocidad de la glucólisis y la gluconeogénesis (Figura 16.6)
Fructosa-2 ,6-bifosfato y el control de la gluconeogénesis (Figura 16.7)
Biosíntesis de glucógeno
Glucógeno sintasa y el proceso de ramificación
Biosíntesis de la UDP-glucosa (Figura 16.8, 13.13b)
La reacción de la sintasa de glucógeno (Figura 16.9)
Formación de las ramas (Figura 16.10)
Reglamento de la biosíntesis del glucógeno recíproca y Movilización (13.18, en la figura 16.11)
Fosforilación de la sintasa de Glyogen
AMP cíclico y el Reglamento de glucógeno sintasa (Figura 16.11)
Una mirada más cercana en el Reglamento de glucógeno sintasa: desfosforilación de la forma D (Figura 16.12)
Funciones de las reservas de glucógeno en el músculo y el hígado
Defectos congénitos del metabolismo del glucógeno en los seres humanos (Tabla 16.2)
Biosíntesis de polisacáridos Otros (Respuesta n ° 1, p. 573, # 2)
Biosíntesis de azúcares amino (Reacción en # 3, p. 573, figura 16.13, en la figura 16.14, 13.14, Artículo N º 1, p. 574, # 2, # 3, # 4)
Biosíntesis de glicoconjugados
O-oligosacáridos: Antígenos de Grupos Sanguíneos (Item # 1, p. 575, la figura 16.15)
N-oligosacáridos: Glicoproteínas (Figura 16.16, Artículo N º 1, p. 577, # 2)
Síntesis de los lípidos Intermedio-Linked (Figura 16.17)
Procesamiento de los oligosacáridos (Figura 16.18)
Procesamiento y tráfico intracelular de proteínas
Los polisacáridos de la pared celular microbiana: peptidoglicano (Figura 9.26)
Síntesis de N-Acetylmuramylpeptide (Item # 1, p. 580, la figura 16.19, en la figura 16.21)
Formación de la cadena de peptidoglicano (Item # 1, p. 582, figura 16.20)
El entrecruzamiento de filamentos peptidoglicano (Figura 16.21)
Los polisacáridos de la pared celular microbiana: Los antígenos O (Figura 16.22)
Introducción (Figura 16.1)
Gluconeogénesis
Necesidad fisiológica de la síntesis de glucosa en los animales (Figura 16.2)
Relación enzimática de la gluconeogénesis a la glucólisis (Figura 16.3)
Paso 1: conversión de piruvato a fosfoenolpiruvato (Respuesta n ° 1, p. 557, la figura 15.11b, # 2, # 3)
Paso 2: La conversión de fructosa-1 ,6-bisfosfato a Fructosa-6-fosfato (Respuesta n ° 1, p. 558)
Paso 3: La conversión de glucosa-6-fosfato a la glucosa (Respuesta n ° 2, p. 558)
Estequiometría y balance energético de la gluconeogénesis (Respuesta n ° 3, p. 558, cuadro 16.1)
Sustratos para la gluconeogénesis (figura 16.4)
Lactato (Figura 16.5)
Aminoácidos
Glicerol (Figura 16.4)
Propionato (Respuesta n ° 1, p. 561)
Etanol del metabolismo y de la gluconeogénesis (Respuesta n ° 1, p. 562)
Roles de fosfoenolpiruvato carboxiquinasa extrahepáticas
Regulación de la gluconeogénesis
Reglamento de reciprocidad de la glucólisis y la gluconeogénesis (Figura 16.6)
Fructosa-2 ,6-bifosfato y el control de la gluconeogénesis (Figura 16.7)
Biosíntesis de glucógeno
Glucógeno sintasa y el proceso de ramificación
Biosíntesis de la UDP-glucosa (Figura 16.8, 13.13b)
La reacción de la sintasa de glucógeno (Figura 16.9)
Formación de las ramas (Figura 16.10)
Reglamento de la biosíntesis del glucógeno recíproca y Movilización (13.18, en la figura 16.11)
Fosforilación de la sintasa de Glyogen
AMP cíclico y el Reglamento de glucógeno sintasa (Figura 16.11)
Una mirada más cercana en el Reglamento de glucógeno sintasa: desfosforilación de la forma D (Figura 16.12)
Funciones de las reservas de glucógeno en el músculo y el hígado
Defectos congénitos del metabolismo del glucógeno en los seres humanos (Tabla 16.2)
Biosíntesis de polisacáridos Otros (Respuesta n ° 1, p. 573, # 2)
Biosíntesis de azúcares amino (Reacción en # 3, p. 573, figura 16.13, en la figura 16.14, 13.14, Artículo N º 1, p. 574, # 2, # 3, # 4)
Biosíntesis de glicoconjugados
O-oligosacáridos: Antígenos de Grupos Sanguíneos (Item # 1, p. 575, la figura 16.15)
N-oligosacáridos: Glicoproteínas (Figura 16.16, Artículo N º 1, p. 577, # 2)
Síntesis de los lípidos Intermedio-Linked (Figura 16.17)
Procesamiento de los oligosacáridos (Figura 16.18)
Procesamiento y tráfico intracelular de proteínas
Los polisacáridos de la pared celular microbiana: peptidoglicano (Figura 9.26)
Síntesis de N-Acetylmuramylpeptide (Item # 1, p. 580, la figura 16.19, en la figura 16.21)
Formación de la cadena de peptidoglicano (Item # 1, p. 582, figura 16.20)
El entrecruzamiento de filamentos peptidoglicano (Figura 16.21)
Los polisacáridos de la pared celular microbiana: Los antígenos O (Figura 16.22)
La mitocondria: Escena de la acción
Esquema
Introducción (Figura 15.1)
La mitocondria: Escena de la acción (figura 15.2
Oxidaciones y Generación de Energía (figura 15.3)
La cuantificación de ahorro de energía: potencial de reducción estándar (reacción en # 1, # 2, # 3, # 4, Tabla 15.1)
Cambios de energía libre de las reacciones de oxidación-reducción (Ec. 15.1)
Cambios de energía libre en condiciones normales (reacción en # 1, # 2, # 3, las ecuaciones. 15.2, 15.3)
Cambios de energía libre bajo condiciones no estándar (ecuaciones 15.4, 15.5)
Cambios de energía libre de oxidaciones biológicas (reacción, la ecuación. 15,6)
Transporte de electrones
Transportadores de electrones en la cadena respiratoria (figura 15.3, Tabla 15.1)
NADH deshidrogenasa y NADH (Reacción en # 1, # 2, # 3 Figura 15.4)
La coenzima Q (figura 15.3, la reacción)
Citocromos (figura 15.5, la figura 15.6)
Determinar la secuencia de los transportadores de electrones respiratoria (figura 15.7)
Diferencia de espectros (Figura 15.8)
Y los inhibidores de receptores de electrones artificial (Figura 15.9)
Complejos respiratorios (Figura 15.10)
Yendo y viniendo transportadores de electrones en las mitocondrias (Figura 15.11)
La fosforilación oxidativa
La relación P / S: La eficiencia de la fosforilación oxidativa (reacción)
Las reacciones oxidativas que la unidad de síntesis de ATP (Figura 15.12)
El sistema de enzimas para la síntesis de ATP (Figura 15.14)
Mecanismo de la fosforilación oxidativa: Acoplamiento quimiosmótico (Figura 15.15)
Una mirada más cercana a acoplamiento quimiosmótico: la evidencia experimental
Las membranas se puede establecer gradientes de protones (Ec. 15.7)
Una membrana interna intacta es necesario para la fosforilación oxidativa
Clave de las proteínas de transporte de electrones atraviesan la membrana interior
Desacopladores de la Ley de disipar el gradiente de protones
Generación de un gradiente de protones Permite la síntesis de ATP Sin Transporte de Electrones
Análisis estructural en la fosforilación oxidativa (El complejo F0F1) (Figura 15.16, en la figura 15.18, en la figura 15.19, en la figura 15.20)
Estados respiratorio y el control respiratorio (Figura 15.22, en la figura 15.23)
Sistemas de transporte mitocondrial (Figura 15.24)
El rendimiento de energía de la fosforilación oxidativa (Reacciones)
Oxígeno como sustrato para otras reacciones metabólicas
Oxidasas y oxigenasas (Reacción en # 1, # 2, # 3, # 4)
Citocromo P450 (Figura 15.25)
Las especies reactivas de oxígeno, las defensas antioxidantes, y las enfermedades humanas
Formación de especies reactivas del oxígeno
Lidiar con el estrés oxidativo (Reacción en # 1, # 2, # 3)
Oxígeno del metabolismo y de la enfermedad humana
Introducción (Figura 15.1)
La mitocondria: Escena de la acción (figura 15.2
Oxidaciones y Generación de Energía (figura 15.3)
La cuantificación de ahorro de energía: potencial de reducción estándar (reacción en # 1, # 2, # 3, # 4, Tabla 15.1)
Cambios de energía libre de las reacciones de oxidación-reducción (Ec. 15.1)
Cambios de energía libre en condiciones normales (reacción en # 1, # 2, # 3, las ecuaciones. 15.2, 15.3)
Cambios de energía libre bajo condiciones no estándar (ecuaciones 15.4, 15.5)
Cambios de energía libre de oxidaciones biológicas (reacción, la ecuación. 15,6)
Transporte de electrones
Transportadores de electrones en la cadena respiratoria (figura 15.3, Tabla 15.1)
NADH deshidrogenasa y NADH (Reacción en # 1, # 2, # 3 Figura 15.4)
La coenzima Q (figura 15.3, la reacción)
Citocromos (figura 15.5, la figura 15.6)
Determinar la secuencia de los transportadores de electrones respiratoria (figura 15.7)
Diferencia de espectros (Figura 15.8)
Y los inhibidores de receptores de electrones artificial (Figura 15.9)
Complejos respiratorios (Figura 15.10)
Yendo y viniendo transportadores de electrones en las mitocondrias (Figura 15.11)
La fosforilación oxidativa
La relación P / S: La eficiencia de la fosforilación oxidativa (reacción)
Las reacciones oxidativas que la unidad de síntesis de ATP (Figura 15.12)
El sistema de enzimas para la síntesis de ATP (Figura 15.14)
Mecanismo de la fosforilación oxidativa: Acoplamiento quimiosmótico (Figura 15.15)
Una mirada más cercana a acoplamiento quimiosmótico: la evidencia experimental
Las membranas se puede establecer gradientes de protones (Ec. 15.7)
Una membrana interna intacta es necesario para la fosforilación oxidativa
Clave de las proteínas de transporte de electrones atraviesan la membrana interior
Desacopladores de la Ley de disipar el gradiente de protones
Generación de un gradiente de protones Permite la síntesis de ATP Sin Transporte de Electrones
Análisis estructural en la fosforilación oxidativa (El complejo F0F1) (Figura 15.16, en la figura 15.18, en la figura 15.19, en la figura 15.20)
Estados respiratorio y el control respiratorio (Figura 15.22, en la figura 15.23)
Sistemas de transporte mitocondrial (Figura 15.24)
El rendimiento de energía de la fosforilación oxidativa (Reacciones)
Oxígeno como sustrato para otras reacciones metabólicas
Oxidasas y oxigenasas (Reacción en # 1, # 2, # 3, # 4)
Citocromo P450 (Figura 15.25)
Las especies reactivas de oxígeno, las defensas antioxidantes, y las enfermedades humanas
Formación de especies reactivas del oxígeno
Lidiar con el estrés oxidativo (Reacción en # 1, # 2, # 3)
Oxígeno del metabolismo y de la enfermedad humana
Resumen de la oxidación del piruvato y el ciclo del ácido cítrico
Esquema
Introducción (figura 14.1)
Resumen de la oxidación del piruvato y el ciclo del ácido cítrico
Las tres etapas de la respiración (Figura 14.2)
Estrategia del ciclo del ácido cítrico (Figura 14.3)
Oxidación
Deshidrogenasas
Oxidasas
Oxigenasas
Descubrimiento del ciclo del ácido cítrico (Estructuras)
La oxidación del piruvato: Una importante ruta de entrada de carbono en el ciclo del ácido cítrico (de reacción, la figura 14.4)
Acetil-CoA fuentes
Piruvato - descarboxilación oxidativa de piruvato deshidrogenasa
Ácidos grasos
Aminoácidos
Coenzimas que participan en la oxidación del piruvato y el ciclo del ácido cítrico
Pirofosfato de tiamina (Figura 14.6)
Papel en la descarboxilación
Ácido lipoico
Papel como portadora de acilo y portador de electrones
Flavin coenzimas (figura 14.7, la figura 14.8)
Papel como aceptor de electrones
Coenzima A y la activación de grupos acilo (reacción, la figura 14.9)
Extremo libre tiol de la coenzima A utilizado para vinculados a los grupos acetil y acilo
Tioésteres de alta energía
La acción del complejo piruvato deshidrogenasa (reacciones, los mecanismos, la figura 14.10)
El ciclo de Krebs (Figura 14.3)
Enzimas / Intermedios / Resumen / del ciclo del ácido cítrico
Fase 1: Introducción y pérdida de dos átomos de carbono
Paso 1: Presentación de dos átomos de carbono, como acetil-CoA (reacción, la figura 14.11)
Paso 2: Isomerización del citrato de (reacciones, la reacción, la especificidad de la aconitasa, fluoroacetato.
Paso 3: Generación de CO2 por un NAD + Deshidrogenasa vinculados (reacción, la figura 14.13)
Paso 4: Generación de CO2 segundo lugar por un complejo multienzimático (reacción, la figura 14.14, la figura 14.10)
Fase 2: La regeneración de oxaloacetato
Paso 5: Fosforilación a nivel de sustrato (Reacción, Reacción 2, figura 14.15, más)
Paso 6: A Deshidrogenasa Flavin-dependientes (de reacción, la estructura)
Paso 7: La hidratación de un enlace carbono-carbono doble (de reacción)
Paso 8: Una deshidrogenación que se regenera oxaloacetato (reacción)
Estequiometría y energética del ciclo del ácido cítrico (Tabla 14.1, reacción, reacción 2)
Reglamento de la piruvato deshidrogenasa y el ciclo del ácido cítrico (Figura 14.16)
El control de la oxidación del piruvato (figura 14.10, la figura 14.17)
Reglamento del Complejo Piruvato Deshidrogenasa
El control del ciclo del ácido cítrico (Figura 14,3) (Resumen)
NAD + / NADH relación
Los niveles de citrato
Isocitrato deshidrogenasa (activado por ADP, inactivados por NADH)
-Cetoglutarato deshidrogenasa (inhibida por succinil-CoA y NADH)
Sustrato de la disponibilidad de citrato sintasa
Secuencias anapleróticas: la necesidad de reemplazar intermediarios del ciclo (Figura 14.18)
Las reacciones que reponer oxaloacetato (reacción, la figura 14.19, la reacción)
La piruvato carboxilasa (alostéricamente activado por la acetil-CoA)
Fosfoenolpiruvato carboxilasa
La enzima málica (reacción)
Reacciones que involucra los aminoácidos (reacción, reacción 2)
Transaminación (glutamato y el aspartato)
Glutamato deshidrogenasa
Ciclo del glioxilato: una variante de anabólicos del ciclo del ácido cítrico (Figura 14.21, reacción, reacción 2, 3 Reacción, Reacción 4)
Enzimas / Intermedios / Resumen / de el ciclo del glioxilato
Evita decarboxilaciones de ciclo del ácido cítrico (Figura 14.20)
Permite la síntesis neta de glucosa a partir de acetil-CoA
Se produce en las plantas (glioxisomas) y algunos microorganismos
Una ruta de biosíntesis que se oxida la glucosa: la vía pentosa fosfato (Figura 14.22)
Enzimas / Intermedios / Resumen / de la vía pentosa fosfato
Funciones
Proporcionar NADPH para las reacciones biosintéticas
Proporcionar ribosa-5-fosfato para la biosíntesis de nucleótidos
Proporcionar medios de metabolizar pentosas dieta
Variante de las funciones de vía en las plantas para fijar el carbono en la fotosíntesis
La fase oxidativa: Generación del poder reductor como NADPH (Figura 14.23)
La fase no oxidativo: Un destino alternativo de pentosas fosfato
La producción de seis átomos de carbono y tres de carbono fosfatos de azúcar (Reacción en # 1, # 2, # 3, # 4, # 5, # 6, # 7, # 8, Figura 14.24)
La adaptación de la vía pentosa fosfato a las necesidades específicas (Figura 14.25)
Cuando la biosíntesis de nucleótidos que se necesita, la ribosa-5-fosfato es el principal producto.
Cuando NADPH que se necesita, el ciclismo de los fosfatos de fructosa y glucosa se ve favorecida
Cuando la energía es la necesidad primordial, la glucólisis y el ciclo del ácido cítrico intermedios se ven favorecidos los productos.
Trastornos genéticos humanos Participación de las pentosas fosfato vía de las enzimas (estructura, reacción, reacción 2, la reacción 3)
Propensos al estrés oxidativo (debido a la deficiencia de glucosa-6-fosfato
Wernicke-Korsakoff (deficiencia de transcetolasa)
Introducción (figura 14.1)
Resumen de la oxidación del piruvato y el ciclo del ácido cítrico
Las tres etapas de la respiración (Figura 14.2)
Estrategia del ciclo del ácido cítrico (Figura 14.3)
Oxidación
Deshidrogenasas
Oxidasas
Oxigenasas
Descubrimiento del ciclo del ácido cítrico (Estructuras)
La oxidación del piruvato: Una importante ruta de entrada de carbono en el ciclo del ácido cítrico (de reacción, la figura 14.4)
Acetil-CoA fuentes
Piruvato - descarboxilación oxidativa de piruvato deshidrogenasa
Ácidos grasos
Aminoácidos
Coenzimas que participan en la oxidación del piruvato y el ciclo del ácido cítrico
Pirofosfato de tiamina (Figura 14.6)
Papel en la descarboxilación
Ácido lipoico
Papel como portadora de acilo y portador de electrones
Flavin coenzimas (figura 14.7, la figura 14.8)
Papel como aceptor de electrones
Coenzima A y la activación de grupos acilo (reacción, la figura 14.9)
Extremo libre tiol de la coenzima A utilizado para vinculados a los grupos acetil y acilo
Tioésteres de alta energía
La acción del complejo piruvato deshidrogenasa (reacciones, los mecanismos, la figura 14.10)
El ciclo de Krebs (Figura 14.3)
Enzimas / Intermedios / Resumen / del ciclo del ácido cítrico
Fase 1: Introducción y pérdida de dos átomos de carbono
Paso 1: Presentación de dos átomos de carbono, como acetil-CoA (reacción, la figura 14.11)
Paso 2: Isomerización del citrato de (reacciones, la reacción, la especificidad de la aconitasa, fluoroacetato.
Paso 3: Generación de CO2 por un NAD + Deshidrogenasa vinculados (reacción, la figura 14.13)
Paso 4: Generación de CO2 segundo lugar por un complejo multienzimático (reacción, la figura 14.14, la figura 14.10)
Fase 2: La regeneración de oxaloacetato
Paso 5: Fosforilación a nivel de sustrato (Reacción, Reacción 2, figura 14.15, más)
Paso 6: A Deshidrogenasa Flavin-dependientes (de reacción, la estructura)
Paso 7: La hidratación de un enlace carbono-carbono doble (de reacción)
Paso 8: Una deshidrogenación que se regenera oxaloacetato (reacción)
Estequiometría y energética del ciclo del ácido cítrico (Tabla 14.1, reacción, reacción 2)
Reglamento de la piruvato deshidrogenasa y el ciclo del ácido cítrico (Figura 14.16)
El control de la oxidación del piruvato (figura 14.10, la figura 14.17)
Reglamento del Complejo Piruvato Deshidrogenasa
El control del ciclo del ácido cítrico (Figura 14,3) (Resumen)
NAD + / NADH relación
Los niveles de citrato
Isocitrato deshidrogenasa (activado por ADP, inactivados por NADH)
-Cetoglutarato deshidrogenasa (inhibida por succinil-CoA y NADH)
Sustrato de la disponibilidad de citrato sintasa
Secuencias anapleróticas: la necesidad de reemplazar intermediarios del ciclo (Figura 14.18)
Las reacciones que reponer oxaloacetato (reacción, la figura 14.19, la reacción)
La piruvato carboxilasa (alostéricamente activado por la acetil-CoA)
Fosfoenolpiruvato carboxilasa
La enzima málica (reacción)
Reacciones que involucra los aminoácidos (reacción, reacción 2)
Transaminación (glutamato y el aspartato)
Glutamato deshidrogenasa
Ciclo del glioxilato: una variante de anabólicos del ciclo del ácido cítrico (Figura 14.21, reacción, reacción 2, 3 Reacción, Reacción 4)
Enzimas / Intermedios / Resumen / de el ciclo del glioxilato
Evita decarboxilaciones de ciclo del ácido cítrico (Figura 14.20)
Permite la síntesis neta de glucosa a partir de acetil-CoA
Se produce en las plantas (glioxisomas) y algunos microorganismos
Una ruta de biosíntesis que se oxida la glucosa: la vía pentosa fosfato (Figura 14.22)
Enzimas / Intermedios / Resumen / de la vía pentosa fosfato
Funciones
Proporcionar NADPH para las reacciones biosintéticas
Proporcionar ribosa-5-fosfato para la biosíntesis de nucleótidos
Proporcionar medios de metabolizar pentosas dieta
Variante de las funciones de vía en las plantas para fijar el carbono en la fotosíntesis
La fase oxidativa: Generación del poder reductor como NADPH (Figura 14.23)
La fase no oxidativo: Un destino alternativo de pentosas fosfato
La producción de seis átomos de carbono y tres de carbono fosfatos de azúcar (Reacción en # 1, # 2, # 3, # 4, # 5, # 6, # 7, # 8, Figura 14.24)
La adaptación de la vía pentosa fosfato a las necesidades específicas (Figura 14.25)
Cuando la biosíntesis de nucleótidos que se necesita, la ribosa-5-fosfato es el principal producto.
Cuando NADPH que se necesita, el ciclismo de los fosfatos de fructosa y glucosa se ve favorecida
Cuando la energía es la necesidad primordial, la glucólisis y el ciclo del ácido cítrico intermedios se ven favorecidos los productos.
Trastornos genéticos humanos Participación de las pentosas fosfato vía de las enzimas (estructura, reacción, reacción 2, la reacción 3)
Propensos al estrés oxidativo (debido a la deficiencia de glucosa-6-fosfato
Wernicke-Korsakoff (deficiencia de transcetolasa)
El metabolismo anaeróbico
Esquema
Introducción (figura 13.1)
El metabolismo anaeróbico
Glucólisis general (figura 13.3)
Respecto a otras vías
Punto de entrada para los azúcares hexosas (Figura 13.12)
Inversión en Energía / Generación (figura 13.2)
La glucólisis anaeróbica / aeróbica
La atmósfera primitiva de
Oxidar NADH para mantener el estado estacionario
Fermentación (sin cambio neto en el estado de oxidación) = glucólisis anaeróbica
Piruvato / lactato
Alcohol DH
Respiración (la degradación oxidativa y la liberación de energía por la reacción con el oxígeno)
Con la respiración de oxígeno = glucólisis aeróbica
Los primeros experimentos cruciales
Buchners - 1897 - fermentación celular gratis
Endurecer / Young - 1905 fosfato estimula la fermentación de la glucosa
Embden / Meyerhof / Warburg - 1930 - Las reacciones de la glucólisis
Estrategia de la glucólisis
Glucólisis se produce en el citosol
Descripción general (figura 13.3)
1,3 BPG y la energía de hidrólisis de PEP (figura 3.7)
Tipos de fosforilación
A nivel de sustrato (Glucólisis)
Fosforilación oxidativa (impulsada por el transporte de electrones)
Fotofosforilación (fotosíntesis)
Las reacciones de la glucólisis
Inversión en Energía (Figura)
Reacción 1 - Estructuras / enzima / Resumen
Reacción de 2 - Estructuras / enzima / Resumen
Reacción de 3 - Estructuras / enzima / Resumen
Reacción 4 - Estructuras / enzima / Resumen (figura 13.4)
Reacción 5 - Estructuras / enzima / Resumen
Generación de Energía (figura en la página 454)
Reacción 6 - Estructuras / enzima / Resumen (figura 13.5)
La reacción 7 - Estructuras / enzima / Resumen
Reacción 8 - Estructuras / enzima / Resumen
Reacción 9 - Estructuras / enzima / Resumen
Reacción 10 - Estructuras / enzima / Resumen
Resumen general (tabla 13.1)
Destinos metabólicos del piruvato (piruvato / lactato / etanol metabolismo)
El metabolismo del lactato
La reacción de lactato deshidrogenasa
Isoenzimas de lactato deshidrogenasa
El metabolismo del etanol
Piruvato descarboxilasa / Alcohol deshidrogenasa (Figura)
La tiamina pirofosfato requisito
Energía y hojas de balance de electrones (figura 13.6)
ATP Resúmenes de Energía de la glucólisis
Glucosa -> 2 lactato (fermentación láctica)
Glucosa -> 2 etanol (fermentación alcohólica)
Glucosa -> 2 piruvato (aeróbico subtotal)
2 NADH -> 6 ATP (aerobia de la conversión)
Glucosa -> 2 piruvato general (oxidativo)
El metabolismo de lactato o etanol no oxidativo
Más ATP de ciclo del ácido cítrico (38 en total)
Regulación de la glicólisis
El efecto Pasteur
La inhibición de la glucólisis por el oxígeno
Intermedios después de disminuir F6P con O2
Oscilaciones de intermediarios glicolíticos
La actividad de la glucólisis depende de la adenilato cargo de energía (figura 13.8)
Reglamento alostérico de la fosfofructoquinasa
PFK = Activador de fructosa-2 ,6-bisfosfato (figura 13.9)
PFK-2
Fosforilación / desfosforilación - La figura 16.7
Otros activadores PFK = AMP, ADP
Inhibidores de la PFK = ATP y citrato
PFK es la enzima a través del cual se controla la energía de carga adenilato
El control de la piruvato quinasa
= Inhibidores ATP y acetil CoA
Activación feedforward por F1, 6BP
Glucolisis tanto como catabólicas y una vía anabólica
(Relación de la glucólisis a otras vías metabólicas)
Intermediarios biosintéticos de la glucólisis (Figura 13.10)
Las relaciones de reglamentación con otras vías (Figura 13.11)
Entrada de otros azúcares en la vía glicolítica
Catabolismo de otros sacáridos
Metabolismo de monosacáridos (Figura 13.12)
Utilización de galactosa (Resumen)
Derivado de la lactosa
Su conversión en glucosa-6-fosfato (Figura 13.13)
Galactosa-1-fosfato por la formación de galactocinasa
UDP-galactosa formación (UDP-Glc: Galp uridylyl transferasa)
UDP-glucosa en la formación (UDP-galactosa 4-epimerasa) (Figura 13.14)
Galactosa-1-fosfato de liberación (UDP-Glc: Galp uridylyl transferasa)
Su conversión en glucosa-6-fosfato (fosfoglucomutasa)
La síntesis de la lactosa en la leche
Lactosa sintetasa
Galactosemia
La utilización de fructosa
Fructosa-6-fosfato (a partir de la hexocinasa)
Fructosa-1-fosfato (de fructoquinasa luego el corte por la aldolasa B)
Utilización de manosa
Manosa-6-fosfato formación (catalizadas por la hexocinasa)
La conversión de manosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato
Metabolismo de disacáridos (ver figura)
Maltosa -> 2 de glucosa (catalizada por la maltasa)
Lactosa -> La galactosa + glucosa (catalizada por la lactasa)
Sacarosa -> fructosa + glucosa (sacarosa catalizada por)
Intolerancia a la lactosa
Enzima sacarosa bacteriana (sacarosa fosforilasa)
Glicerol Metabolismo
De digestión de las grasas
Glicerol quinasa (glicerol -> glicerol-3-fosfato)
Glicerol-3-fosfato deshidrogenasa (glicerol-3-fosfato -> DHAP)
Catabolismo de los polisacáridos
Divisiones hidrolítica y fosforolítica (Figura 13.15)
Fosforilasa fosfatasa vs
Consideraciones energéticas
La digestión del almidón y glucógeno
-Amilasa (Figura 13.16)
En la saliva
Cleaves interna (1,4) los vínculos de almidón y el glucógeno
Límite de dextrina
La movilización del glucógeno (la degradación del glucógeno)
Glucógeno fosforilasa
Almidón fosforilasa
Desramado actividad (Figura 13.17)
Conversión de la glucosa-1-fosfato a la glucosa-6-fosfato
Fosfoglucomutasa
Reglamento de la degradación del glucógeno (Figura 13.18)
Estructura de la glucógeno fosforilasa
La fosforilación de la fosforilasa b quinasa (efectos calmodulina)
Desfosforilación por la fosforilasa fosfatasa
Control de la actividad fosforilasa
Fosforilasa b quinasa de activación de la proteína quinasa dependiente de cAMP
Efecto recíproco sobre la síntesis de glucógeno
Papel de la epinefrina
Quinasa cascada
Las proteínas en la cascada de glucogenolíticas
Adenilato ciclasa
AMPc-proteína quinasa dependiente de
Fosforilasa b quinasa
Calmodulina (Figura 13.20)
Glucógeno fosforilasa
Control hormonal de la glucogenolisis
La activación de la glucógeno fosforilasa b de AMP
Introducción (figura 13.1)
El metabolismo anaeróbico
Glucólisis general (figura 13.3)
Respecto a otras vías
Punto de entrada para los azúcares hexosas (Figura 13.12)
Inversión en Energía / Generación (figura 13.2)
La glucólisis anaeróbica / aeróbica
La atmósfera primitiva de
Oxidar NADH para mantener el estado estacionario
Fermentación (sin cambio neto en el estado de oxidación) = glucólisis anaeróbica
Piruvato / lactato
Alcohol DH
Respiración (la degradación oxidativa y la liberación de energía por la reacción con el oxígeno)
Con la respiración de oxígeno = glucólisis aeróbica
Los primeros experimentos cruciales
Buchners - 1897 - fermentación celular gratis
Endurecer / Young - 1905 fosfato estimula la fermentación de la glucosa
Embden / Meyerhof / Warburg - 1930 - Las reacciones de la glucólisis
Estrategia de la glucólisis
Glucólisis se produce en el citosol
Descripción general (figura 13.3)
1,3 BPG y la energía de hidrólisis de PEP (figura 3.7)
Tipos de fosforilación
A nivel de sustrato (Glucólisis)
Fosforilación oxidativa (impulsada por el transporte de electrones)
Fotofosforilación (fotosíntesis)
Las reacciones de la glucólisis
Inversión en Energía (Figura)
Reacción 1 - Estructuras / enzima / Resumen
Reacción de 2 - Estructuras / enzima / Resumen
Reacción de 3 - Estructuras / enzima / Resumen
Reacción 4 - Estructuras / enzima / Resumen (figura 13.4)
Reacción 5 - Estructuras / enzima / Resumen
Generación de Energía (figura en la página 454)
Reacción 6 - Estructuras / enzima / Resumen (figura 13.5)
La reacción 7 - Estructuras / enzima / Resumen
Reacción 8 - Estructuras / enzima / Resumen
Reacción 9 - Estructuras / enzima / Resumen
Reacción 10 - Estructuras / enzima / Resumen
Resumen general (tabla 13.1)
Destinos metabólicos del piruvato (piruvato / lactato / etanol metabolismo)
El metabolismo del lactato
La reacción de lactato deshidrogenasa
Isoenzimas de lactato deshidrogenasa
El metabolismo del etanol
Piruvato descarboxilasa / Alcohol deshidrogenasa (Figura)
La tiamina pirofosfato requisito
Energía y hojas de balance de electrones (figura 13.6)
ATP Resúmenes de Energía de la glucólisis
Glucosa -> 2 lactato (fermentación láctica)
Glucosa -> 2 etanol (fermentación alcohólica)
Glucosa -> 2 piruvato (aeróbico subtotal)
2 NADH -> 6 ATP (aerobia de la conversión)
Glucosa -> 2 piruvato general (oxidativo)
El metabolismo de lactato o etanol no oxidativo
Más ATP de ciclo del ácido cítrico (38 en total)
Regulación de la glicólisis
El efecto Pasteur
La inhibición de la glucólisis por el oxígeno
Intermedios después de disminuir F6P con O2
Oscilaciones de intermediarios glicolíticos
La actividad de la glucólisis depende de la adenilato cargo de energía (figura 13.8)
Reglamento alostérico de la fosfofructoquinasa
PFK = Activador de fructosa-2 ,6-bisfosfato (figura 13.9)
PFK-2
Fosforilación / desfosforilación - La figura 16.7
Otros activadores PFK = AMP, ADP
Inhibidores de la PFK = ATP y citrato
PFK es la enzima a través del cual se controla la energía de carga adenilato
El control de la piruvato quinasa
= Inhibidores ATP y acetil CoA
Activación feedforward por F1, 6BP
Glucolisis tanto como catabólicas y una vía anabólica
(Relación de la glucólisis a otras vías metabólicas)
Intermediarios biosintéticos de la glucólisis (Figura 13.10)
Las relaciones de reglamentación con otras vías (Figura 13.11)
Entrada de otros azúcares en la vía glicolítica
Catabolismo de otros sacáridos
Metabolismo de monosacáridos (Figura 13.12)
Utilización de galactosa (Resumen)
Derivado de la lactosa
Su conversión en glucosa-6-fosfato (Figura 13.13)
Galactosa-1-fosfato por la formación de galactocinasa
UDP-galactosa formación (UDP-Glc: Galp uridylyl transferasa)
UDP-glucosa en la formación (UDP-galactosa 4-epimerasa) (Figura 13.14)
Galactosa-1-fosfato de liberación (UDP-Glc: Galp uridylyl transferasa)
Su conversión en glucosa-6-fosfato (fosfoglucomutasa)
La síntesis de la lactosa en la leche
Lactosa sintetasa
Galactosemia
La utilización de fructosa
Fructosa-6-fosfato (a partir de la hexocinasa)
Fructosa-1-fosfato (de fructoquinasa luego el corte por la aldolasa B)
Utilización de manosa
Manosa-6-fosfato formación (catalizadas por la hexocinasa)
La conversión de manosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato
Metabolismo de disacáridos (ver figura)
Maltosa -> 2 de glucosa (catalizada por la maltasa)
Lactosa -> La galactosa + glucosa (catalizada por la lactasa)
Sacarosa -> fructosa + glucosa (sacarosa catalizada por)
Intolerancia a la lactosa
Enzima sacarosa bacteriana (sacarosa fosforilasa)
Glicerol Metabolismo
De digestión de las grasas
Glicerol quinasa (glicerol -> glicerol-3-fosfato)
Glicerol-3-fosfato deshidrogenasa (glicerol-3-fosfato -> DHAP)
Catabolismo de los polisacáridos
Divisiones hidrolítica y fosforolítica (Figura 13.15)
Fosforilasa fosfatasa vs
Consideraciones energéticas
La digestión del almidón y glucógeno
-Amilasa (Figura 13.16)
En la saliva
Cleaves interna (1,4) los vínculos de almidón y el glucógeno
Límite de dextrina
La movilización del glucógeno (la degradación del glucógeno)
Glucógeno fosforilasa
Almidón fosforilasa
Desramado actividad (Figura 13.17)
Conversión de la glucosa-1-fosfato a la glucosa-6-fosfato
Fosfoglucomutasa
Reglamento de la degradación del glucógeno (Figura 13.18)
Estructura de la glucógeno fosforilasa
La fosforilación de la fosforilasa b quinasa (efectos calmodulina)
Desfosforilación por la fosforilasa fosfatasa
Control de la actividad fosforilasa
Fosforilasa b quinasa de activación de la proteína quinasa dependiente de cAMP
Efecto recíproco sobre la síntesis de glucógeno
Papel de la epinefrina
Quinasa cascada
Las proteínas en la cascada de glucogenolíticas
Adenilato ciclasa
AMPc-proteína quinasa dependiente de
Fosforilasa b quinasa
Calmodulina (Figura 13.20)
Glucógeno fosforilasa
Control hormonal de la glucogenolisis
La activación de la glucógeno fosforilasa b de AMP
Un primer vistazo a Metabolismo
esquema
introducción
Un primer vistazo a Metabolismo (Figura 12.1)
Autopistas en la hoja de ruta metabólica (Figura 12.2)
Vías centrales del metabolismo energético (figura 12.3, la figura 12.4, Figura 12.5, Figura 12.6, Figura 12.7, figura 12.8)
Distintas vías de biosíntesis y degradación (reacciones, p. 422)
Algunas consideraciones Bioenergética
La oxidación como fuente de energía metabólica
Oxidaciones biológicas: liberación de energía en pequeños incrementos (de reacción)
Los rendimientos de la energía, los cocientes de las vías respiratorias, y equivalentes reductores (Reacción, Reacción 2, la reacción 3, Figura 12.9)
ATP como moneda de energía libre (Reacción, Reacción 2, figura 3.7)
Propiedades termodinámicas de ATP
La importancia de las diferencias entre G 'y
Otros de alta energía Nucleótidos
Adenilato Cargo de Energía
Principales mecanismos de control metabólico
Control de los niveles de enzimas
El control de la actividad enzimática (Figura 12.10)
Compartimentación (Figura 12.11)
Regulación hormonal (figura 12.13)
De control de distribución del Metabolismo
Análisis experimental del metabolismo
Metas para el estudio del metabolismo
Niveles de organización en la cual el metabolismo se estudia
Todo el organismo (figura 12.14)
Órgano aislado o perfundido
células enteras
Sistemas libres de células
Los componentes purificados
Sondas metabólica (Figura 12.15)
introducción
Un primer vistazo a Metabolismo (Figura 12.1)
Autopistas en la hoja de ruta metabólica (Figura 12.2)
Vías centrales del metabolismo energético (figura 12.3, la figura 12.4, Figura 12.5, Figura 12.6, Figura 12.7, figura 12.8)
Distintas vías de biosíntesis y degradación (reacciones, p. 422)
Algunas consideraciones Bioenergética
La oxidación como fuente de energía metabólica
Oxidaciones biológicas: liberación de energía en pequeños incrementos (de reacción)
Los rendimientos de la energía, los cocientes de las vías respiratorias, y equivalentes reductores (Reacción, Reacción 2, la reacción 3, Figura 12.9)
ATP como moneda de energía libre (Reacción, Reacción 2, figura 3.7)
Propiedades termodinámicas de ATP
La importancia de las diferencias entre G 'y
Otros de alta energía Nucleótidos
Adenilato Cargo de Energía
Principales mecanismos de control metabólico
Control de los niveles de enzimas
El control de la actividad enzimática (Figura 12.10)
Compartimentación (Figura 12.11)
Regulación hormonal (figura 12.13)
De control de distribución del Metabolismo
Análisis experimental del metabolismo
Metas para el estudio del metabolismo
Niveles de organización en la cual el metabolismo se estudia
Todo el organismo (figura 12.14)
Órgano aislado o perfundido
células enteras
Sistemas libres de células
Los componentes purificados
Sondas metabólica (Figura 12.15)
El papel de las enzimas
Esquema
Introducción
El papel de las enzimas
Tarifas de reacción química y los efectos de los catalizadores
Las velocidades de reacción y orden de reacción
Tarifas de primer orden: la constante de velocidad (ecuaciones 11.1, 11.2, 11.3, 11.4a, 11.4b, la figura 11.1, las ecuaciones 11.5, 11.6a, 11.6b).
Reacciones de segundo orden (ecuación 11.7)
Los Estados en transición y las velocidades de reacción (Figura 11.2, las ecuaciones. 11.8, 11.9, 11.10, 11.11, en la figura 11.3, las ecuaciones. 11,12, 11,13)
Lo que es un catalizador hace (figura 11.4, figura 11.5, la figura 11.6)
¿Cómo enzimas actúan como catalizadores: Principios y ejemplos
Principios generales: el modelo de ajuste inducido (Figura 11.7, Figura 11.8, la reacción)
Triosa fosfato isomerasa (reacción, la figura 11.9, la reacción, las reacciones, la figura 11.10)
Serina proteasa (Tabla 5.4, Figura 11.11, la figura 11.12, la figura 11.13)
La cinética de la catálisis enzimática
Velocidad de reacción para una simple reacción catalizada por enzimas: la cinética de Michaelis-Menten
(Reacción, las ecuaciones. 11.14, 11.15, 11.16, 11.14 La figura, las ecuaciones. 11.17, 11.18, 11.19, 11.20, 11.21, 11.22, 11.23, 11.24, figura 11.15, las ecuaciones. 11,25, 11,26)
Expresando las velocidades de reacción para las reacciones de varias etapas (reacción, la ecuación 11.27)
La importancia de la GC, KCAT y KCAT / km (tabla 11.1, las ecuaciones. 11,28, 11,29, Tabla 11.2)
El análisis de los datos cinéticos: Prueba de la ecuación de Michaelis-Menten (figura 11.16, las ecuaciones 11.30a, 11.30b, 11.31, 11.32, 11.33, 11.17 Figura).
Reacciones Multisubstrate
Unión del sustrato al azar (Esquema # 1, # 2, # 3, # 4)
Sustrato ordenó Encuadernación
El "Ping-Pong" Mecanismo
Un vistazo a algunas reacciones complejas (esquema, las ecuaciones. 11,34, 11.35a, 11.35b, 11.35c, la figura 11.18, Tabla 11.3)
La inhibición de enzimas
La inhibición reversible
La inhibición competitiva (figura 11.19, Scheme, las ecuaciones. 11,36, 11.37a, 11.37b, en la figura 11.20, en la figura 11.21)
La inhibición no competitiva (figura 11.22, Scheme, las ecuaciones. 11,38, 11,39, en la figura 11.23)
La inhibición irreversible (Tabla 11.4, la figura 11.24)
Coenzimas, vitaminas y metales esenciales
Coenzimas y lo que hacen (Tabla 11.5, la estructura, la figura 11.25, en la figura 11.26)
Iones metálicos en las enzimas (Figura 11.27)
La diversidad de la función enzimática
Clasificación de las enzimas de las proteínas (Tabla 11.7)
1. Oxidorreductasas catalizar reacciones de oxidación-reducción.
2. Transferasas catalizan la transferencia de grupos funcionales de una molécula a otra.
3. Hidrolasas catalizan la escisión hidrolítica
4. Liasas catalizan la eliminación de un grupo de o adición de un grupo a un doble enlace, o divisiones que impliquen reordenamiento de electrones.
5. Isomerasas catalizar reordenamiento intramolecular.
6. Ligasas catalizan reacciones en las que dos moléculas se unen.
Ingeniería molecular de las enzimas nuevos y modificados
Sitio de mutagénesis dirigida
Las enzimas híbrido (figura 11.28)
Anticuerpos catalíticos
Proteico Biocatalizadores: ribozimas (Figura 11.29, en la figura 11.30)
La regulación de la actividad de enzimas: Las enzimas alostéricas
A nivel de sustrato de control (la reacción)
Comentarios de Control (Esquema # 1, # 2, # 3)
Las enzimas alostéricas
Homoallostery (Figura 11.32, en la figura 11.33)
Heteroallostery (Figura 11.34)
Carbamoyltransferase aspartato: Un ejemplo de una enzima alostérica (Figura 11.35, en la figura 11.36, en la figura 11.37, en la figura 11.38)
Las modificaciones covalentes para regular la actividad enzimática
Las proteasas pancreáticas: Activación por rotura (Figura 11.39, en la figura 11.40)
Una mirada más a la activación por escisión: coagulación de la sangre (Figura 11.42)
Introducción
El papel de las enzimas
Tarifas de reacción química y los efectos de los catalizadores
Las velocidades de reacción y orden de reacción
Tarifas de primer orden: la constante de velocidad (ecuaciones 11.1, 11.2, 11.3, 11.4a, 11.4b, la figura 11.1, las ecuaciones 11.5, 11.6a, 11.6b).
Reacciones de segundo orden (ecuación 11.7)
Los Estados en transición y las velocidades de reacción (Figura 11.2, las ecuaciones. 11.8, 11.9, 11.10, 11.11, en la figura 11.3, las ecuaciones. 11,12, 11,13)
Lo que es un catalizador hace (figura 11.4, figura 11.5, la figura 11.6)
¿Cómo enzimas actúan como catalizadores: Principios y ejemplos
Principios generales: el modelo de ajuste inducido (Figura 11.7, Figura 11.8, la reacción)
Triosa fosfato isomerasa (reacción, la figura 11.9, la reacción, las reacciones, la figura 11.10)
Serina proteasa (Tabla 5.4, Figura 11.11, la figura 11.12, la figura 11.13)
La cinética de la catálisis enzimática
Velocidad de reacción para una simple reacción catalizada por enzimas: la cinética de Michaelis-Menten
(Reacción, las ecuaciones. 11.14, 11.15, 11.16, 11.14 La figura, las ecuaciones. 11.17, 11.18, 11.19, 11.20, 11.21, 11.22, 11.23, 11.24, figura 11.15, las ecuaciones. 11,25, 11,26)
Expresando las velocidades de reacción para las reacciones de varias etapas (reacción, la ecuación 11.27)
La importancia de la GC, KCAT y KCAT / km (tabla 11.1, las ecuaciones. 11,28, 11,29, Tabla 11.2)
El análisis de los datos cinéticos: Prueba de la ecuación de Michaelis-Menten (figura 11.16, las ecuaciones 11.30a, 11.30b, 11.31, 11.32, 11.33, 11.17 Figura).
Reacciones Multisubstrate
Unión del sustrato al azar (Esquema # 1, # 2, # 3, # 4)
Sustrato ordenó Encuadernación
El "Ping-Pong" Mecanismo
Un vistazo a algunas reacciones complejas (esquema, las ecuaciones. 11,34, 11.35a, 11.35b, 11.35c, la figura 11.18, Tabla 11.3)
La inhibición de enzimas
La inhibición reversible
La inhibición competitiva (figura 11.19, Scheme, las ecuaciones. 11,36, 11.37a, 11.37b, en la figura 11.20, en la figura 11.21)
La inhibición no competitiva (figura 11.22, Scheme, las ecuaciones. 11,38, 11,39, en la figura 11.23)
La inhibición irreversible (Tabla 11.4, la figura 11.24)
Coenzimas, vitaminas y metales esenciales
Coenzimas y lo que hacen (Tabla 11.5, la estructura, la figura 11.25, en la figura 11.26)
Iones metálicos en las enzimas (Figura 11.27)
La diversidad de la función enzimática
Clasificación de las enzimas de las proteínas (Tabla 11.7)
1. Oxidorreductasas catalizar reacciones de oxidación-reducción.
2. Transferasas catalizan la transferencia de grupos funcionales de una molécula a otra.
3. Hidrolasas catalizan la escisión hidrolítica
4. Liasas catalizan la eliminación de un grupo de o adición de un grupo a un doble enlace, o divisiones que impliquen reordenamiento de electrones.
5. Isomerasas catalizar reordenamiento intramolecular.
6. Ligasas catalizan reacciones en las que dos moléculas se unen.
Ingeniería molecular de las enzimas nuevos y modificados
Sitio de mutagénesis dirigida
Las enzimas híbrido (figura 11.28)
Anticuerpos catalíticos
Proteico Biocatalizadores: ribozimas (Figura 11.29, en la figura 11.30)
La regulación de la actividad de enzimas: Las enzimas alostéricas
A nivel de sustrato de control (la reacción)
Comentarios de Control (Esquema # 1, # 2, # 3)
Las enzimas alostéricas
Homoallostery (Figura 11.32, en la figura 11.33)
Heteroallostery (Figura 11.34)
Carbamoyltransferase aspartato: Un ejemplo de una enzima alostérica (Figura 11.35, en la figura 11.36, en la figura 11.37, en la figura 11.38)
Las modificaciones covalentes para regular la actividad enzimática
Las proteasas pancreáticas: Activación por rotura (Figura 11.39, en la figura 11.40)
Una mirada más a la activación por escisión: coagulación de la sangre (Figura 11.42)
Estructura secundaria: formas regulares doblar la cadena polipeptídica
esquema
Introducción (Figura 6.1)
Estructura secundaria: formas regulares doblar la cadena polipeptídica
El descubrimiento de las estructuras regulares polipéptido (Figura 5.12b, la figura 6.2, figura 6.3, figura 6.4)
Describir las estructuras: Hélices Molecular y hojas plegadas (Figura 6.5, Figura 6.6, Tabla 6.1)
Ramachandran parcelas (Figura 6.2, Figura 6.8, Figura 6.9, Figura 6.10)
Proteínas fibrosas: Materiales estructurales de las células y tejidos (cuadro 6.2)
Las queratinas (Figura 6.11)
Fibroína (Figura 6.12, Tabla 6.2)
colágeno
Estructura del colágeno (Figura 6.13, Figura p. 179)
Síntesis de colágeno (Figura 6.14)
Elastina (figura sin numerar)
Las proteínas globulares: estructura terciaria y la diversidad funcional
Plegable diferentes para funciones diferentes (Figura 6.1, Figura 6.16)
Variedades de estructura de proteínas globulares: Los patrones de plegado (Figura 6.16, Figura 6.17, Figura 6.18, Figura 6.19)
Factores que determinan la estructura secundaria y terciaria
Información para el plegamiento de proteínas (Figura 6.20)
La termodinámica de Folding
La entropía conformacional
De carga de carga Interacciones
Bonos interna de hidrógeno (Figura 6.21)
Las interacciones de van der Waals (cuadro 6.3)
El efecto hidrofóbico (Tabla 6.4, Figura 6.22)
El papel de los puentes disulfuro (Figura 6.23)
Dinámica de la estructura de la proteína globular
Cinética de plegamiento de proteínas (Figura 6.24)
Cinética de la formación de puentes disulfuro (Figura 6.25)
Chaperoninas (Figura 6.26)
Movimientos dentro de las moléculas de proteínas globulares (cuadro 6.5)
Los priones - plegamiento de proteínas y la enfermedad de las vacas locas (Figura 6.27)
La predicción de estructura secundaria de proteínas y Terciario
La predicción de estructura secundaria (Tabla 6.6, Figura 6.28)
Estructura terciaria: Simulación computacional de Folding
Estructura cuaternaria de las proteínas (Figura 6.29)
Las proteínas multisubunit: homotípicos interacciones proteína-proteína (Figura 6.30, Figura 6.32, Figura 6.33)
Heterotípica interacciones proteína-proteína
Introducción (Figura 6.1)
Estructura secundaria: formas regulares doblar la cadena polipeptídica
El descubrimiento de las estructuras regulares polipéptido (Figura 5.12b, la figura 6.2, figura 6.3, figura 6.4)
Describir las estructuras: Hélices Molecular y hojas plegadas (Figura 6.5, Figura 6.6, Tabla 6.1)
Ramachandran parcelas (Figura 6.2, Figura 6.8, Figura 6.9, Figura 6.10)
Proteínas fibrosas: Materiales estructurales de las células y tejidos (cuadro 6.2)
Las queratinas (Figura 6.11)
Fibroína (Figura 6.12, Tabla 6.2)
colágeno
Estructura del colágeno (Figura 6.13, Figura p. 179)
Síntesis de colágeno (Figura 6.14)
Elastina (figura sin numerar)
Las proteínas globulares: estructura terciaria y la diversidad funcional
Plegable diferentes para funciones diferentes (Figura 6.1, Figura 6.16)
Variedades de estructura de proteínas globulares: Los patrones de plegado (Figura 6.16, Figura 6.17, Figura 6.18, Figura 6.19)
Factores que determinan la estructura secundaria y terciaria
Información para el plegamiento de proteínas (Figura 6.20)
La termodinámica de Folding
La entropía conformacional
De carga de carga Interacciones
Bonos interna de hidrógeno (Figura 6.21)
Las interacciones de van der Waals (cuadro 6.3)
El efecto hidrofóbico (Tabla 6.4, Figura 6.22)
El papel de los puentes disulfuro (Figura 6.23)
Dinámica de la estructura de la proteína globular
Cinética de plegamiento de proteínas (Figura 6.24)
Cinética de la formación de puentes disulfuro (Figura 6.25)
Chaperoninas (Figura 6.26)
Movimientos dentro de las moléculas de proteínas globulares (cuadro 6.5)
Los priones - plegamiento de proteínas y la enfermedad de las vacas locas (Figura 6.27)
La predicción de estructura secundaria de proteínas y Terciario
La predicción de estructura secundaria (Tabla 6.6, Figura 6.28)
Estructura terciaria: Simulación computacional de Folding
Estructura cuaternaria de las proteínas (Figura 6.29)
Las proteínas multisubunit: homotípicos interacciones proteína-proteína (Figura 6.30, Figura 6.32, Figura 6.33)
Heterotípica interacciones proteína-proteína
La complejidad de proteínas
Esquema
Introducción
La complejidad de proteínas (Figura 5.1)
Aminoácidos
Estructura de los amino-ácidos (Figura 5.2, Figura 5.3)
Grupo amino unido al carbono (al lado de carbono carboxilo)
Cadenas laterales
Zwitteriones
Estereoquímica de los-aminoácidos (Figura 5.4)
Quiral centro / estereocentro
Carbono asimétrico
Estereoisómeros / enantiómeros / isómeros ópticos (Figura 5.5)
L-aminoácidos (principal forma de polipéptidos)
Elaborado en este libro con el grupo de R amino a la izquierda, carboxilo a derecha, en la parte superior
La glicina es sólo de aminoácidos en las proteínas con carbono asimétrico - por lo que no es quiral.
D-aminoácidos (raro - se producen en algunos polipéptidos bacterianos) (cuadro 5.2)
Es posible sintetizar químicamente las proteínas con los D-aminoácidos.
Propiedades de cadenas laterales de aminoácidos: Las clases de aminoácidos (Tabla 5.1, Figura 5.3)
Cadenas laterales alifáticas (un grupo diverso - los más polares, como el VAL, LEU, ILE prefieren interior de la molécula de proteína)
Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina
Hidroxilo o azufre cadenas laterales (débilmente cadenas laterales polares, excepto MET)
Serina, cisteína, treonina, metionina
Aminoácidos aromáticos (fuerte absorción de luz UV en cerca) (Figura 5.6)
La tirosina fenilalanina, triptófano
Aminoácidos básicos (fuertemente polares, por lo general en el exterior de las proteínas) (Figura 5.7)
Histidina, lisina, arginina
Aminoácidos ácidos y sus amidas (ASP y GLU ácido fuerte, ASN y polares GLN, pero no carga. Todos prefieren exterior de la proteína)
Ácido aspártico, ácido glutámico, asparagina, glutamina
Aminoácidos modificados
O-fosfatasa
4-hidroxiprolina
-Hidroxilisina
-Carboxiglutámico
Péptidos y enlace peptídico (Figura 5.8)
Péptidos (enlace amida entre los grupos amino y carboxilo) (Figura 5.9, Figura 5.10)
Dipéptido contiene dos aminoácidos unidos por un enlace peptídico
Oligopéptido contiene algunos aminoácidos unidos por enlaces peptídicos
Polipéptido contiene muchos aminoácidos unidos por enlaces peptídicos
Todas las proteínas son polipéptidos
Polipéptidos polianfolitos (Figura 5.11)
Los pequeños cambios de pH pueden alterar significativamente el costo de proteínas y propiedades
Estructura del enlace peptídico (Figura 5.12)
Carácter de doble enlace de los enlaces peptídicos hace C, N, H, O casi coplanar (Figura 5.12)
La estabilidad y la formación del enlace peptídico (Figura sin numerar, cuadro 5.4)
La hidrólisis del enlace peptídico favorecido con energía, pero la reacción no catalizada muy lento
Ácido mineral fuerte, tal como HCl 6 M, buen catalizador para la hidrólisis
Las enzimas proteolíticas (proteasas) proporcionan la catálisis para escindir enlaces peptídicos específicos
Bromuro de cianógeno rompe los enlaces peptídicos en el punto específico también - en el lado carboxilo de metioninas (Figura 5.13)
Aminoácidos debe ser "activado" por la ATP impulsada por la reacción que se incorpora a las proteínas (Figura 5.19)
Proteínas: Los polipéptidos de secuencia definida (Figura 5.14, Figura 5.15)
La composición de aminoácidos
La secuencia de aminoácidos
Del gen a la proteína
El código genético (tres nucleótidos - codón - código para un aminoácido en una proteína) (Figura 5.16, Figura 5.17, Figura 5.18)
Traducción (Figura 5.19, Figura 5.20)
La traducción es el proceso de "lectura" de los codones y la vinculación adecuada de aminoácidos juntos a través de los enlaces peptídicos
ARNt llevar a los aminoácidos para la traducción
La traducción es realizada por el bucle anticodon del tRNA pares de base de la formación con el codón de ARNm en los ribosomas
Los codones de actuar para detener la traducción
Procesamiento postraduccional de las proteínas (Figura 5.21)
Plegable
Modificación de aminoácidos (algunas proteínas)
La escisión proteolítica (algunas proteínas - la insulina es un ejemplo) -
1. La insulina se sintetiza como un único polipéptido llamado preproinsulina con la secuencia líder para ayudar a los que se transportan a través de la membrana celular.
2. Proteasa específica rompe la secuencia líder para producir proinsulina.
3. Proinsulina se pliega en una estructura específica en 3D y los enlaces disulfuro forma
4. Otro corte de la proteasa molécula de la insulina produciendo, que tiene dos cadenas de polipéptidos
Introducción
La complejidad de proteínas (Figura 5.1)
Aminoácidos
Estructura de los amino-ácidos (Figura 5.2, Figura 5.3)
Grupo amino unido al carbono (al lado de carbono carboxilo)
Cadenas laterales
Zwitteriones
Estereoquímica de los-aminoácidos (Figura 5.4)
Quiral centro / estereocentro
Carbono asimétrico
Estereoisómeros / enantiómeros / isómeros ópticos (Figura 5.5)
L-aminoácidos (principal forma de polipéptidos)
Elaborado en este libro con el grupo de R amino a la izquierda, carboxilo a derecha, en la parte superior
La glicina es sólo de aminoácidos en las proteínas con carbono asimétrico - por lo que no es quiral.
D-aminoácidos (raro - se producen en algunos polipéptidos bacterianos) (cuadro 5.2)
Es posible sintetizar químicamente las proteínas con los D-aminoácidos.
Propiedades de cadenas laterales de aminoácidos: Las clases de aminoácidos (Tabla 5.1, Figura 5.3)
Cadenas laterales alifáticas (un grupo diverso - los más polares, como el VAL, LEU, ILE prefieren interior de la molécula de proteína)
Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina
Hidroxilo o azufre cadenas laterales (débilmente cadenas laterales polares, excepto MET)
Serina, cisteína, treonina, metionina
Aminoácidos aromáticos (fuerte absorción de luz UV en cerca) (Figura 5.6)
La tirosina fenilalanina, triptófano
Aminoácidos básicos (fuertemente polares, por lo general en el exterior de las proteínas) (Figura 5.7)
Histidina, lisina, arginina
Aminoácidos ácidos y sus amidas (ASP y GLU ácido fuerte, ASN y polares GLN, pero no carga. Todos prefieren exterior de la proteína)
Ácido aspártico, ácido glutámico, asparagina, glutamina
Aminoácidos modificados
O-fosfatasa
4-hidroxiprolina
-Hidroxilisina
-Carboxiglutámico
Péptidos y enlace peptídico (Figura 5.8)
Péptidos (enlace amida entre los grupos amino y carboxilo) (Figura 5.9, Figura 5.10)
Dipéptido contiene dos aminoácidos unidos por un enlace peptídico
Oligopéptido contiene algunos aminoácidos unidos por enlaces peptídicos
Polipéptido contiene muchos aminoácidos unidos por enlaces peptídicos
Todas las proteínas son polipéptidos
Polipéptidos polianfolitos (Figura 5.11)
Los pequeños cambios de pH pueden alterar significativamente el costo de proteínas y propiedades
Estructura del enlace peptídico (Figura 5.12)
Carácter de doble enlace de los enlaces peptídicos hace C, N, H, O casi coplanar (Figura 5.12)
La estabilidad y la formación del enlace peptídico (Figura sin numerar, cuadro 5.4)
La hidrólisis del enlace peptídico favorecido con energía, pero la reacción no catalizada muy lento
Ácido mineral fuerte, tal como HCl 6 M, buen catalizador para la hidrólisis
Las enzimas proteolíticas (proteasas) proporcionan la catálisis para escindir enlaces peptídicos específicos
Bromuro de cianógeno rompe los enlaces peptídicos en el punto específico también - en el lado carboxilo de metioninas (Figura 5.13)
Aminoácidos debe ser "activado" por la ATP impulsada por la reacción que se incorpora a las proteínas (Figura 5.19)
Proteínas: Los polipéptidos de secuencia definida (Figura 5.14, Figura 5.15)
La composición de aminoácidos
La secuencia de aminoácidos
Del gen a la proteína
El código genético (tres nucleótidos - codón - código para un aminoácido en una proteína) (Figura 5.16, Figura 5.17, Figura 5.18)
Traducción (Figura 5.19, Figura 5.20)
La traducción es el proceso de "lectura" de los codones y la vinculación adecuada de aminoácidos juntos a través de los enlaces peptídicos
ARNt llevar a los aminoácidos para la traducción
La traducción es realizada por el bucle anticodon del tRNA pares de base de la formación con el codón de ARNm en los ribosomas
Los codones de actuar para detener la traducción
Procesamiento postraduccional de las proteínas (Figura 5.21)
Plegable
Modificación de aminoácidos (algunas proteínas)
La escisión proteolítica (algunas proteínas - la insulina es un ejemplo) -
1. La insulina se sintetiza como un único polipéptido llamado preproinsulina con la secuencia líder para ayudar a los que se transportan a través de la membrana celular.
2. Proteasa específica rompe la secuencia líder para producir proinsulina.
3. Proinsulina se pliega en una estructura específica en 3D y los enlaces disulfuro forma
4. Otro corte de la proteasa molécula de la insulina produciendo, que tiene dos cadenas de polipéptidos
Bioenergética Energía, calor y trabajo
Esquema
Introducción
Bioenergética
Energía, calor y trabajo
Aislada en comparación con los sistemas abiertos
Interior de la energía (E) y el Estado de un sistema de
Interior de la energía es una función del estado de un sistema de
Cantidad de sustancia y dos de
1) Temperatura (T)
2) presión (P)
3) Volumen (V)
El calor q = (+ = sistema absorbe calor)
Trabajo = w (+ trabajo = hecho por el sistema)
Cambio de energía E =
Primera Ley de la Termodinámica
Cambio de energía interna (E = q-w) (Figura 3.1)
En constante P, w = PV, q = E + n * RT
Entalpía (H)
H = E + PV
A P constante, H = E + PV
En constante P, H = q
Entropía y la segunda ley de la termodinámica
La Dirección de Procesos
= Reversible en equilibrio
Irreversible = lejos del equilibrio
Espontánea / favorables Procesos
Entropía (S) (Tabla 3.1)
Tendencia de los sistemas de las moléculas de la aleatorización
S = klnW (k = constante de Boltzmann)
Segunda Ley - "La entropía de un sistema aislado tiende a aumentar a un valor máximo"
Energía Libre: La segunda ley en sistemas abiertos
Energía libre de Gibbs (tabla 3.2)
G = H - TS
G = H - TS
G <0 significa que el proceso exergónicas, favorable
G> 0 significa que el proceso endergónicas, invertir favorecido
Ejemplo de interacción de entalpía y entropía (Figura 3.3)
Resumen de la interacción de entalpía y entropía (Figura 3.4, Tabla 3.3)
1. A partir de G = H - TS, la favorabilidad de una reacción depende de la temperatura.
2. Favorabilidad de una reacción no relacionados con su tasa de
3. La entropía de un sistema abierto puede disminuir - la energía debe ser invertido.
4. La entropía del universo entero debe ir en aumento.
Energía libre y trabajo útil
1. G es la parte del cambio de energía (H) disponible para realizar trabajo útil - otros trabajos de expansión de PV.
2. A partir de G = H - TS, que forma parte de H se disipa como calor (TS) y no está disponible para el trabajo útil.
3. Eficiencia = (Trabajo realizado) / (El trabajo teórico de cambio de energía libre).
Energía libre y la concentración
Potencial químico
¿Cómo potencial químico se utiliza: un ejemplo (Figura 3.5)
Reactons libre Energía y Química: equilibrio químico
Cambio de energía libre y la constante Equibrium
= Estándar de cambio de estado de energía libre
= + RTln ([productos] / [reactivos])
= + RTlnK, donde K es constante equilbrium
Los cálculos de energía libre: Un ejemplo de Bioquímica
1. G6P <=> F6P (= 1,7 kJ / mol significa concentración de equilibrio tiene más de G6P F6P)
2. Si conecta este en, uno encuentra que (F6P) / (G6P) = 0.504
3. Puesto que G = + RTln ([productos] / [reactivos]), los desplazamientos fuera del equilibrio se desplazará hacia el equilibrio por la fuerza correspondiente del cambio de energía libre producida por el cambio. (Figura 3.6)
Los compuestos de fosfato de alta energía: fuentes de energía libre en sistemas biológicos
Reacciones acopladas
Para
A <=> B (= 10 kJ / mol) y
C <=> D (= -30kJ/mol),
A + C <=> B + D (= 10-30 = -20 kJ / mol)
Compuestos de alta energía de fosfato de Transporte de Energía (Figura 3.7)
ATP, PEP, fosfato de creatina (CP) (Figura 3.8)
Statibilization resonancia de los productos de fosfato (Figura 3.9)
La hidratación adicional de los productos de hidrólisis
Reulsion electrostática entre los productos cargados
Estabilización por resonancia mejorada o tautomerización de moléculas de producto
Piruvato
La creatina
Liberación de un protón en soluciones tamponadas
Potencial de transferencia de fosfato (Figura 3.7)
Introducción
Bioenergética
Energía, calor y trabajo
Aislada en comparación con los sistemas abiertos
Interior de la energía (E) y el Estado de un sistema de
Interior de la energía es una función del estado de un sistema de
Cantidad de sustancia y dos de
1) Temperatura (T)
2) presión (P)
3) Volumen (V)
El calor q = (+ = sistema absorbe calor)
Trabajo = w (+ trabajo = hecho por el sistema)
Cambio de energía E =
Primera Ley de la Termodinámica
Cambio de energía interna (E = q-w) (Figura 3.1)
En constante P, w = PV, q = E + n * RT
Entalpía (H)
H = E + PV
A P constante, H = E + PV
En constante P, H = q
Entropía y la segunda ley de la termodinámica
La Dirección de Procesos
= Reversible en equilibrio
Irreversible = lejos del equilibrio
Espontánea / favorables Procesos
Entropía (S) (Tabla 3.1)
Tendencia de los sistemas de las moléculas de la aleatorización
S = klnW (k = constante de Boltzmann)
Segunda Ley - "La entropía de un sistema aislado tiende a aumentar a un valor máximo"
Energía Libre: La segunda ley en sistemas abiertos
Energía libre de Gibbs (tabla 3.2)
G = H - TS
G = H - TS
G <0 significa que el proceso exergónicas, favorable
G> 0 significa que el proceso endergónicas, invertir favorecido
Ejemplo de interacción de entalpía y entropía (Figura 3.3)
Resumen de la interacción de entalpía y entropía (Figura 3.4, Tabla 3.3)
1. A partir de G = H - TS, la favorabilidad de una reacción depende de la temperatura.
2. Favorabilidad de una reacción no relacionados con su tasa de
3. La entropía de un sistema abierto puede disminuir - la energía debe ser invertido.
4. La entropía del universo entero debe ir en aumento.
Energía libre y trabajo útil
1. G es la parte del cambio de energía (H) disponible para realizar trabajo útil - otros trabajos de expansión de PV.
2. A partir de G = H - TS, que forma parte de H se disipa como calor (TS) y no está disponible para el trabajo útil.
3. Eficiencia = (Trabajo realizado) / (El trabajo teórico de cambio de energía libre).
Energía libre y la concentración
Potencial químico
¿Cómo potencial químico se utiliza: un ejemplo (Figura 3.5)
Reactons libre Energía y Química: equilibrio químico
Cambio de energía libre y la constante Equibrium
= Estándar de cambio de estado de energía libre
= + RTln ([productos] / [reactivos])
= + RTlnK, donde K es constante equilbrium
Los cálculos de energía libre: Un ejemplo de Bioquímica
1. G6P <=> F6P (= 1,7 kJ / mol significa concentración de equilibrio tiene más de G6P F6P)
2. Si conecta este en, uno encuentra que (F6P) / (G6P) = 0.504
3. Puesto que G = + RTln ([productos] / [reactivos]), los desplazamientos fuera del equilibrio se desplazará hacia el equilibrio por la fuerza correspondiente del cambio de energía libre producida por el cambio. (Figura 3.6)
Los compuestos de fosfato de alta energía: fuentes de energía libre en sistemas biológicos
Reacciones acopladas
Para
A <=> B (= 10 kJ / mol) y
C <=> D (= -30kJ/mol),
A + C <=> B + D (= 10-30 = -20 kJ / mol)
Compuestos de alta energía de fosfato de Transporte de Energía (Figura 3.7)
ATP, PEP, fosfato de creatina (CP) (Figura 3.8)
Statibilization resonancia de los productos de fosfato (Figura 3.9)
La hidratación adicional de los productos de hidrólisis
Reulsion electrostática entre los productos cargados
Estabilización por resonancia mejorada o tautomerización de moléculas de producto
Piruvato
La creatina
Liberación de un protón en soluciones tamponadas
Potencial de transferencia de fosfato (Figura 3.7)
Interacciones no-covalentes (2-40 kJ / mol)
Esquema
Introducción (Figura 2.1)
Interacciones no-covalentes (2-40 kJ / mol)
Los enlaces de hidrógeno
De carga de carga interacciones
Otras interacciones no-covalentes
Enlaces covalentes (300-400 kJ / mol)
La naturaleza de las interacciones no-covalentes (Figura 2.2)
De carga de carga Interacciones
Ley de Coulomb
La fuerza es inversamente proporcional a r2
Dieléctrica media, constante dieléctrica
El medio de acusaciones escudos
La energía de interacción
La fuerza no es direccional e inversamente proporcional a la 'r'
Las interacciones dipolo permanentes e inducidos (Figura 2.4, Tabla 2.1)
Dipolo permanente
Permanentes interacciones dipolo (Figura 2.2)
Inducida por las interacciones dipolo
Fuerzas de dispersión (Figura 2.5)
Repulsión molecular en enfoque de primer plano: la Figura 2.6, Tabla 2.2
Radio de van der Waals
Los enlaces de hidrógeno (Figura 2.7)
Donantes / Receptores (cuadro 2.3)
El papel del agua en los procesos biológicos (Figura 2.8)
La estructura y propiedades del agua (Tabla 2.4, 2.5, Figura 2.9, Figura 2.10)
Grupos-OH son fuertes donantes de enlaces de hidrógeno
No unidos los pares de electrones del oxígeno excelentes aceptores de enlaces de hidrógeno.
Los enlaces de hidrógeno más claramente definida cuando el agua se congela
Las propiedades inusuales del agua
De alta viscosidad
Alta tensión superficial
Densidad disminuye al congelarse
Alto calor de vaporización
Alto punto de ebullición
El agua como disolvente
Moléculas hidrofílicas en solución acuosa (Figura 2.11)
Conchas de hidratación (Figura 2.12)
Las moléculas hidrofóbicas en solución acuosa
Jaulas clatrato (Figura 2.13)
Moléculas anfipáticas en solución acuosa (Figura 2.14)
Ejemplos = ácidos grasos, detergentes
Estructuras formadas
Monocapa
Micelas
Bilar vesículas
Equilibrios iónicos
Ácidos y bases: Los donantes y receptores de protones
Fuertes / débiles ácidos / bases (tabla 2.6)
Ionización del agua y el producto de iones
[H +] [OH-] = Kw = 1 x 4.10 M2
La escala de pH y el rango de pH fisiológico (Figura 2.16)
pH =-log [H +]
Ácido débil y equilibrio Base
Ka y pKa (Ecuación 2.8)
Ácidos polipróticos
Una mirada cercana a los valores de pKa: Factores que afectan la disociación del ácido
Favorece la hidratación
Se opone a la atracción electrostática
Valoración de ácidos débiles: la ecuación de Henderson-Hasselbalch
Soluciones tampón (Figura 2.17, cuadro 2.7)
Buffers de trabajo dentro de una unidad de pH de un pKa
Buffer de cálculo
Moléculas con múltiples grupos ionizantes: anfolitos, polianfolitos y polielectrolitos (Figura 2.18, Figura 2.19, Diagrama
pI
Isoelectroenfoque
Interacciones entre Macroions en la solución de
Solubilidad de Macroions y el pH (Figura 2.20, Figura 2.21)
Efectos repulsivos (ácidos nucleicos)
Efectos atractivos (las histonas en el ADN)
Solubilidad mínima en el punto isoeléctrico
Influencia de los iones pequeños: fuerza iónica (Figura 2.22)
Teoría de Debye-Hückel
En el salado - la adición de contraiones a un punto de aumento de solubilidad de la proteína
Salazón de salida - la adición de grandes cantidades de contraiones disminuye la solubilidad de proteínas
Introducción (Figura 2.1)
Interacciones no-covalentes (2-40 kJ / mol)
Los enlaces de hidrógeno
De carga de carga interacciones
Otras interacciones no-covalentes
Enlaces covalentes (300-400 kJ / mol)
La naturaleza de las interacciones no-covalentes (Figura 2.2)
De carga de carga Interacciones
Ley de Coulomb
La fuerza es inversamente proporcional a r2
Dieléctrica media, constante dieléctrica
El medio de acusaciones escudos
La energía de interacción
La fuerza no es direccional e inversamente proporcional a la 'r'
Las interacciones dipolo permanentes e inducidos (Figura 2.4, Tabla 2.1)
Dipolo permanente
Permanentes interacciones dipolo (Figura 2.2)
Inducida por las interacciones dipolo
Fuerzas de dispersión (Figura 2.5)
Repulsión molecular en enfoque de primer plano: la Figura 2.6, Tabla 2.2
Radio de van der Waals
Los enlaces de hidrógeno (Figura 2.7)
Donantes / Receptores (cuadro 2.3)
El papel del agua en los procesos biológicos (Figura 2.8)
La estructura y propiedades del agua (Tabla 2.4, 2.5, Figura 2.9, Figura 2.10)
Grupos-OH son fuertes donantes de enlaces de hidrógeno
No unidos los pares de electrones del oxígeno excelentes aceptores de enlaces de hidrógeno.
Los enlaces de hidrógeno más claramente definida cuando el agua se congela
Las propiedades inusuales del agua
De alta viscosidad
Alta tensión superficial
Densidad disminuye al congelarse
Alto calor de vaporización
Alto punto de ebullición
El agua como disolvente
Moléculas hidrofílicas en solución acuosa (Figura 2.11)
Conchas de hidratación (Figura 2.12)
Las moléculas hidrofóbicas en solución acuosa
Jaulas clatrato (Figura 2.13)
Moléculas anfipáticas en solución acuosa (Figura 2.14)
Ejemplos = ácidos grasos, detergentes
Estructuras formadas
Monocapa
Micelas
Bilar vesículas
Equilibrios iónicos
Ácidos y bases: Los donantes y receptores de protones
Fuertes / débiles ácidos / bases (tabla 2.6)
Ionización del agua y el producto de iones
[H +] [OH-] = Kw = 1 x 4.10 M2
La escala de pH y el rango de pH fisiológico (Figura 2.16)
pH =-log [H +]
Ácido débil y equilibrio Base
Ka y pKa (Ecuación 2.8)
Ácidos polipróticos
Una mirada cercana a los valores de pKa: Factores que afectan la disociación del ácido
Favorece la hidratación
Se opone a la atracción electrostática
Valoración de ácidos débiles: la ecuación de Henderson-Hasselbalch
Soluciones tampón (Figura 2.17, cuadro 2.7)
Buffers de trabajo dentro de una unidad de pH de un pKa
Buffer de cálculo
Moléculas con múltiples grupos ionizantes: anfolitos, polianfolitos y polielectrolitos (Figura 2.18, Figura 2.19, Diagrama
pI
Isoelectroenfoque
Interacciones entre Macroions en la solución de
Solubilidad de Macroions y el pH (Figura 2.20, Figura 2.21)
Efectos repulsivos (ácidos nucleicos)
Efectos atractivos (las histonas en el ADN)
Solubilidad mínima en el punto isoeléctrico
Influencia de los iones pequeños: fuerza iónica (Figura 2.22)
Teoría de Debye-Hückel
En el salado - la adición de contraiones a un punto de aumento de solubilidad de la proteína
Salazón de salida - la adición de grandes cantidades de contraiones disminuye la solubilidad de proteínas
Revolución en las ciencias biológicas
esquema
Introducción (Figura 1.1)
Revolución en las ciencias biológicas
Las moléculas de diseñar
6-mercaptopurina
3'-azido-2 ', 3'-didesoxitimidina (AZT)
isoproterenol
¿Qué es la Bioquímica?
Objetivos de Bioquímica
Describir la estructura, organización, función de las células en términos moleculares.
la química estructural
metabolismo
Genética Molecular
Las raíces de Bioquímica (Figura 1.3)
Síntesis de Wohler de la urea
Fermentación Buchners 'de azúcar de los extractos de levadura
Cristalización de Sumner de la ureasa
Flemming descubrimiento de los cromosomas
Caracterización de los genes de Mendel
Aislamiento de Miescher de los ácidos nucleicos
Estructura de Watson y Crick del ADN
Bioquímica como disciplina
Bioquímica como ciencia Química
aminoácidos
azúcares
lípidos
nucleótidos
vitaminas
las hormonas
Los elementos químicos de la materia viva (Figura 1.4, Tabla 1.1)
Las moléculas biológicas
Monómeros / polímeros (Figura 1.7)
De azúcar / polisacáridos
Nucleótidos / Ácidos nucleicos
Aminoácido / polipéptidos (Figura 1.6)
La bioquímica como una ciencia biológica
Características distintivas de la materia viva
La renovación constante de una estructura altamente ordenada acompañado por un aumento en la complejidad de esa estructura
La superación de la entropía requiere energía
La vida es auto-replicantes
Unidad de organización biológica: la célula (Figura 1.8, Figura 1.9)
Procariotas (cuadro 1.2)
Eubacteria
arqueobacterias
Eucariotas (compartimentación de los orgánulos) (Figura 1.11, Figura 1.13)
Windows en las funciones celulares: Los virus
Nuevas herramientas en la revolución biológica (Figura 1.15)
Los usos de la Bioquímica
agricultura
medicina
nutrición
Química Clínica
farmacología
toxicología
Introducción (Figura 1.1)
Revolución en las ciencias biológicas
Las moléculas de diseñar
6-mercaptopurina
3'-azido-2 ', 3'-didesoxitimidina (AZT)
isoproterenol
¿Qué es la Bioquímica?
Objetivos de Bioquímica
Describir la estructura, organización, función de las células en términos moleculares.
la química estructural
metabolismo
Genética Molecular
Las raíces de Bioquímica (Figura 1.3)
Síntesis de Wohler de la urea
Fermentación Buchners 'de azúcar de los extractos de levadura
Cristalización de Sumner de la ureasa
Flemming descubrimiento de los cromosomas
Caracterización de los genes de Mendel
Aislamiento de Miescher de los ácidos nucleicos
Estructura de Watson y Crick del ADN
Bioquímica como disciplina
Bioquímica como ciencia Química
aminoácidos
azúcares
lípidos
nucleótidos
vitaminas
las hormonas
Los elementos químicos de la materia viva (Figura 1.4, Tabla 1.1)
Las moléculas biológicas
Monómeros / polímeros (Figura 1.7)
De azúcar / polisacáridos
Nucleótidos / Ácidos nucleicos
Aminoácido / polipéptidos (Figura 1.6)
La bioquímica como una ciencia biológica
Características distintivas de la materia viva
La renovación constante de una estructura altamente ordenada acompañado por un aumento en la complejidad de esa estructura
La superación de la entropía requiere energía
La vida es auto-replicantes
Unidad de organización biológica: la célula (Figura 1.8, Figura 1.9)
Procariotas (cuadro 1.2)
Eubacteria
arqueobacterias
Eucariotas (compartimentación de los orgánulos) (Figura 1.11, Figura 1.13)
Windows en las funciones celulares: Los virus
Nuevas herramientas en la revolución biológica (Figura 1.15)
Los usos de la Bioquímica
agricultura
medicina
nutrición
Química Clínica
farmacología
toxicología
ADMIN-2
Chicos , los resumenes tienen diversos links .
Despues de traducir lo agregare a cada uno por separado
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La naturaleza de los ácidos nucleicos
Esquema
Introducción
La naturaleza de los ácidos nucleicos
Dos tipos de ácidos nucleicos: ADN y ARN (Figura 4.1)
Nucleótidos = Base + azúcar + fosfato (Figura 4.3)
Nucleósidos = azúcar + Base (sin fosfato)
ADN-ARN diferencia estructural - ribosa en el ARN, desoxirribosa en el ADN
Enlaces fosfodiéster entre los nucleótidos (Figura 4.1)
Purina bases - adenina (A) y guanina (G) (Figura 4.2)
Pirimidina - Citosina (C), Timina (T), el uracilo (U)
Las mismas bases en el ARN y el ADN, excepto sólo en el ADN T, U en el ARN
Propiedades de los Nucleótidos
Ionización - Tabla 4.1
Tautomerización (Figura 4.4)
Espectros UV (Figura 4.5)
La estabilidad y la formación del enlace fosfodiéster
Deshidratación - la termodinámica desfavorable (figura 4.6)
Energía de hidrólisis de trifosfato acopla a la síntesis (Figura 4.7)
Estructura primaria de los ácidos nucleicos
La naturaleza y significado de la estructura primaria
1. Direccionalidad de la cadena de polinucleótidos
2. La individualidad de la cadena de polinucleótidos determinada por la secuencia de nucleótidos. (Estructura primaria)
Lista simple secuencia (# 1, # 2)
La información genética almacenada en la secuencia de nucleótidos del ADN
Gen es una secuencia particular de ADN
ADN como material genético: Evidencia Temprana (Historia del ADN)
Miescher primero en aislar el ADN de esperma de salmón (1800)
Avery, MacLeod, McCarty - La transferencia de ADN llevado a la patogenicidad. (Figura 4.8)
Hershey y Chase - bacteriófago T2 ADN transferencias a las bacterias
Estructura secundaria y terciaria de los ácidos nucleicos
La doble hélice
Watson, Crick, Franklin, Wilkins
Estructura secundaria de difracción de rayos X
Estructura refinados (Figura 4.10)
Surcos principales y secundarias (Figura 4.11)
Regla de Chargaff (A = T, G = C en el ADN) (Tabla 4.2)
Complementariedad permite la replicación (Figura 4.12)
Naturaleza semiconservativa de la replicación del ADN
La mitad de la original se conserva en cada uno de los dos ejemplares de un filamento de duplicados (Figura 4.13)
Meselson y Stahl (Figura 4.14)
Estructuras alternativas de ácidos nucleicos: B y hélices (Figura 4.15, Tabla 4.3)
'B' forma forma predominante en las células (Figura 4.16) (Estructura de B-DNA)
'A' se encuentra en forma de doble cadena de ARN y los híbridos ADN / ARN
La falta de impedimento estérico en el ADN B le permite acomodar mejor el agua de una forma.
Moléculas de ADN y ARN in vivo (Tabla 4.4)
Larga ADN eucariota
ADN circular y superenrollamiento (Figura 4.18)
Estructura 3D = estructura terciaria
Superenrollamiento
Topoisomerasas
Estructura de un solo hilo polinucleótidos (Figura 4.19, Figura 4.20)
Las funciones biológicas de los ácidos nucleicos: una vista previa de Biología Molecular
Genoma (Tabla 4.4)
Genes
Transcripción: ADN al ARN (Figura 4.12, Figura 4.21)
Traducción: RNA a la proteína (Figura 4.22)
Tipos de ARN (Cuadro 4.5)
Codones
Código genético
ARNm
Ribosomas
Flujo de información genética en la célula (Figura 4.23)
La manipulación de ADN
Técnicas de ADN recombinante
La plasticidad de la estructura del ADN secundaria y terciaria
Cambios en la estructura terciaria: Una mirada cercana a superenrollamiento (Figura 4.24)
Twist (T)
Se retuercen (W)
Número de enlace (L)
L = T + W
Inusual estructuras secundarias del ADN
Mano Izquierda de ADN (ADN-Z) (Figura 4.26)
Las purinas y pirimidinas-Syn-contra las orientaciones de base (Figura abajo p. 111)
Horquillas y cruciformes (Figura 4.27)
Palíndromo (Figura 4.28)
Hélices y Triple H-DNA (Figura 4.30)
Hoogsteen pares de bases (Figura 4.29)
La estabilidad de la estructura secundaria y terciaria
La Hélice-a-azar-bobina de transición: La desnaturalización de ácidos nucleicos
La pérdida de la estructura secundaria = desnaturalización (Figura 4.31)
Los factores que favorecen la disociación de la doble hélice de bobinas al azar
1. Repulsión electrostática entre las cadenas
2. Entropía más alta de la bobina al azar
Las fuerzas de estabilización de doble hélice
1. Los enlaces de hidrógeno entre los pares de bases
2. van der Waals interacciones entre las bases apiladas.
Puesto que G = H - TS (hélice <=> hélices al azar) y H y S son ambos positivos, la estabilidad de la hélice es una función de la temperatura. (Figura 4.32)
Hypochromism - absorción de luz por las bases en la hélice cuando se reduce la desnaturalización = provoca aumento en la absorción de la luz a 260 nm.
Transiciones de cooperación - La desnaturalización que sucede en un rango de temperatura en el corto.
Energía superhelical y cambios de conformación de ADN
Superenrollamiento creciente pone círculos de ADN bajo estrés. El estrés puede ser aliviada por:
1. Fusión de AT-regiones ricas.
2. Formación de Z-DNA en el tracto purina / pirimidina
3. Cruciforme formación en las secuencias de palíndromo
4. H-ADN formación en tramos de purinas / pirimidinas en una cadena.
Introducción
La naturaleza de los ácidos nucleicos
Dos tipos de ácidos nucleicos: ADN y ARN (Figura 4.1)
Nucleótidos = Base + azúcar + fosfato (Figura 4.3)
Nucleósidos = azúcar + Base (sin fosfato)
ADN-ARN diferencia estructural - ribosa en el ARN, desoxirribosa en el ADN
Enlaces fosfodiéster entre los nucleótidos (Figura 4.1)
Purina bases - adenina (A) y guanina (G) (Figura 4.2)
Pirimidina - Citosina (C), Timina (T), el uracilo (U)
Las mismas bases en el ARN y el ADN, excepto sólo en el ADN T, U en el ARN
Propiedades de los Nucleótidos
Ionización - Tabla 4.1
Tautomerización (Figura 4.4)
Espectros UV (Figura 4.5)
La estabilidad y la formación del enlace fosfodiéster
Deshidratación - la termodinámica desfavorable (figura 4.6)
Energía de hidrólisis de trifosfato acopla a la síntesis (Figura 4.7)
Estructura primaria de los ácidos nucleicos
La naturaleza y significado de la estructura primaria
1. Direccionalidad de la cadena de polinucleótidos
2. La individualidad de la cadena de polinucleótidos determinada por la secuencia de nucleótidos. (Estructura primaria)
Lista simple secuencia (# 1, # 2)
La información genética almacenada en la secuencia de nucleótidos del ADN
Gen es una secuencia particular de ADN
ADN como material genético: Evidencia Temprana (Historia del ADN)
Miescher primero en aislar el ADN de esperma de salmón (1800)
Avery, MacLeod, McCarty - La transferencia de ADN llevado a la patogenicidad. (Figura 4.8)
Hershey y Chase - bacteriófago T2 ADN transferencias a las bacterias
Estructura secundaria y terciaria de los ácidos nucleicos
La doble hélice
Watson, Crick, Franklin, Wilkins
Estructura secundaria de difracción de rayos X
Estructura refinados (Figura 4.10)
Surcos principales y secundarias (Figura 4.11)
Regla de Chargaff (A = T, G = C en el ADN) (Tabla 4.2)
Complementariedad permite la replicación (Figura 4.12)
Naturaleza semiconservativa de la replicación del ADN
La mitad de la original se conserva en cada uno de los dos ejemplares de un filamento de duplicados (Figura 4.13)
Meselson y Stahl (Figura 4.14)
Estructuras alternativas de ácidos nucleicos: B y hélices (Figura 4.15, Tabla 4.3)
'B' forma forma predominante en las células (Figura 4.16) (Estructura de B-DNA)
'A' se encuentra en forma de doble cadena de ARN y los híbridos ADN / ARN
La falta de impedimento estérico en el ADN B le permite acomodar mejor el agua de una forma.
Moléculas de ADN y ARN in vivo (Tabla 4.4)
Larga ADN eucariota
ADN circular y superenrollamiento (Figura 4.18)
Estructura 3D = estructura terciaria
Superenrollamiento
Topoisomerasas
Estructura de un solo hilo polinucleótidos (Figura 4.19, Figura 4.20)
Las funciones biológicas de los ácidos nucleicos: una vista previa de Biología Molecular
Genoma (Tabla 4.4)
Genes
Transcripción: ADN al ARN (Figura 4.12, Figura 4.21)
Traducción: RNA a la proteína (Figura 4.22)
Tipos de ARN (Cuadro 4.5)
Codones
Código genético
ARNm
Ribosomas
Flujo de información genética en la célula (Figura 4.23)
La manipulación de ADN
Técnicas de ADN recombinante
La plasticidad de la estructura del ADN secundaria y terciaria
Cambios en la estructura terciaria: Una mirada cercana a superenrollamiento (Figura 4.24)
Twist (T)
Se retuercen (W)
Número de enlace (L)
L = T + W
Inusual estructuras secundarias del ADN
Mano Izquierda de ADN (ADN-Z) (Figura 4.26)
Las purinas y pirimidinas-Syn-contra las orientaciones de base (Figura abajo p. 111)
Horquillas y cruciformes (Figura 4.27)
Palíndromo (Figura 4.28)
Hélices y Triple H-DNA (Figura 4.30)
Hoogsteen pares de bases (Figura 4.29)
La estabilidad de la estructura secundaria y terciaria
La Hélice-a-azar-bobina de transición: La desnaturalización de ácidos nucleicos
La pérdida de la estructura secundaria = desnaturalización (Figura 4.31)
Los factores que favorecen la disociación de la doble hélice de bobinas al azar
1. Repulsión electrostática entre las cadenas
2. Entropía más alta de la bobina al azar
Las fuerzas de estabilización de doble hélice
1. Los enlaces de hidrógeno entre los pares de bases
2. van der Waals interacciones entre las bases apiladas.
Puesto que G = H - TS (hélice <=> hélices al azar) y H y S son ambos positivos, la estabilidad de la hélice es una función de la temperatura. (Figura 4.32)
Hypochromism - absorción de luz por las bases en la hélice cuando se reduce la desnaturalización = provoca aumento en la absorción de la luz a 260 nm.
Transiciones de cooperación - La desnaturalización que sucede en un rango de temperatura en el corto.
Energía superhelical y cambios de conformación de ADN
Superenrollamiento creciente pone círculos de ADN bajo estrés. El estrés puede ser aliviada por:
1. Fusión de AT-regiones ricas.
2. Formación de Z-DNA en el tracto purina / pirimidina
3. Cruciforme formación en las secuencias de palíndromo
4. H-ADN formación en tramos de purinas / pirimidinas en una cadena.
BIOENERGETICA
Esquema
Introducción
Bioenergética
Energía, calor y trabajo
Aislada en comparación con los sistemas abiertos
Interior de la energía (E) y el Estado de un sistema de
Interior de la energía es una función del estado de un sistema de
Cantidad de sustancia y dos de
1) Temperatura (T)
2) presión (P)
3) Volumen (V)
El calor q = (+ = sistema absorbe calor)
Trabajo = w (+ trabajo = hecho por el sistema)
Cambio de energía E =
Primera Ley de la Termodinámica
Cambio de energía interna (E = q-w) (Figura 3.1)
En constante P, w = PV, q = E + n * RT
Entalpía (H)
H = E + PV
A P constante, H = E + PV
En constante P, H = q
Entropía y la segunda ley de la termodinámica
La Dirección de Procesos
= Reversible en equilibrio
Irreversible = lejos del equilibrio
Espontánea / favorables Procesos
Entropía (S) (Tabla 3.1)
Tendencia de los sistemas de las moléculas de la aleatorización
S = klnW (k = constante de Boltzmann)
Segunda Ley - "La entropía de un sistema aislado tiende a aumentar a un valor máximo"
Energía Libre: La segunda ley en sistemas abiertos
Energía libre de Gibbs (tabla 3.2)
G = H - TS
G = H - TS
G <0 significa que el proceso exergónicas, favorable
G> 0 significa que el proceso endergónicas, invertir favorecido
Ejemplo de interacción de entalpía y entropía (Figura 3.3)
Resumen de la interacción de entalpía y entropía (Figura 3.4, Tabla 3.3)
1. A partir de G = H - TS, la favorabilidad de una reacción depende de la temperatura.
2. Favorabilidad de una reacción no relacionados con su tasa de
3. La entropía de un sistema abierto puede disminuir - la energía debe ser invertido.
4. La entropía del universo entero debe ir en aumento.
Energía libre y trabajo útil
1. G es la parte del cambio de energía (H) disponible para realizar trabajo útil - otros trabajos de expansión de PV.
2. A partir de G = H - TS, que forma parte de H se disipa como calor (TS) y no está disponible para el trabajo útil.
3. Eficiencia = (Trabajo realizado) / (El trabajo teórico de cambio de energía libre).
Energía libre y la concentración
Potencial químico
¿Cómo potencial químico se utiliza: un ejemplo (Figura 3.5)
Reactons libre Energía y Química: equilibrio químico
Cambio de energía libre y la constante Equibrium
= Estándar de cambio de estado de energía libre
= + RTln ([productos] / [reactivos])
= + RTlnK, donde K es constante equilbrium
Los cálculos de energía libre: Un ejemplo de Bioquímica
1. G6P <=> F6P (= 1,7 kJ / mol significa concentración de equilibrio tiene más de G6P F6P)
2. Si conecta este en, uno encuentra que (F6P) / (G6P) = 0.504
3. Puesto que G = + RTln ([productos] / [reactivos]), los desplazamientos fuera del equilibrio se desplazará hacia el equilibrio por la fuerza correspondiente del cambio de energía libre producida por el cambio. (Figura 3.6)
Los compuestos de fosfato de alta energía: fuentes de energía libre en sistemas biológicos
Reacciones acopladas
Para
A <=> B (= 10 kJ / mol) y
C <=> D (= -30kJ/mol),
A + C <=> B + D (= 10-30 = -20 kJ / mol)
Compuestos de alta energía de fosfato de Transporte de Energía (Figura 3.7)
ATP, PEP, fosfato de creatina (CP) (Figura 3.8)
Statibilization resonancia de los productos de fosfato (Figura 3.9)
La hidratación adicional de los productos de hidrólisis
Reulsion electrostática entre los productos cargados
Estabilización por resonancia mejorada o tautomerización de moléculas de producto
Piruvato
La creatina
Liberación de un protón en soluciones tamponadas
Potencial de transferencia de fosfato (Figura 3.7)
Introducción
Bioenergética
Energía, calor y trabajo
Aislada en comparación con los sistemas abiertos
Interior de la energía (E) y el Estado de un sistema de
Interior de la energía es una función del estado de un sistema de
Cantidad de sustancia y dos de
1) Temperatura (T)
2) presión (P)
3) Volumen (V)
El calor q = (+ = sistema absorbe calor)
Trabajo = w (+ trabajo = hecho por el sistema)
Cambio de energía E =
Primera Ley de la Termodinámica
Cambio de energía interna (E = q-w) (Figura 3.1)
En constante P, w = PV, q = E + n * RT
Entalpía (H)
H = E + PV
A P constante, H = E + PV
En constante P, H = q
Entropía y la segunda ley de la termodinámica
La Dirección de Procesos
= Reversible en equilibrio
Irreversible = lejos del equilibrio
Espontánea / favorables Procesos
Entropía (S) (Tabla 3.1)
Tendencia de los sistemas de las moléculas de la aleatorización
S = klnW (k = constante de Boltzmann)
Segunda Ley - "La entropía de un sistema aislado tiende a aumentar a un valor máximo"
Energía Libre: La segunda ley en sistemas abiertos
Energía libre de Gibbs (tabla 3.2)
G = H - TS
G = H - TS
G <0 significa que el proceso exergónicas, favorable
G> 0 significa que el proceso endergónicas, invertir favorecido
Ejemplo de interacción de entalpía y entropía (Figura 3.3)
Resumen de la interacción de entalpía y entropía (Figura 3.4, Tabla 3.3)
1. A partir de G = H - TS, la favorabilidad de una reacción depende de la temperatura.
2. Favorabilidad de una reacción no relacionados con su tasa de
3. La entropía de un sistema abierto puede disminuir - la energía debe ser invertido.
4. La entropía del universo entero debe ir en aumento.
Energía libre y trabajo útil
1. G es la parte del cambio de energía (H) disponible para realizar trabajo útil - otros trabajos de expansión de PV.
2. A partir de G = H - TS, que forma parte de H se disipa como calor (TS) y no está disponible para el trabajo útil.
3. Eficiencia = (Trabajo realizado) / (El trabajo teórico de cambio de energía libre).
Energía libre y la concentración
Potencial químico
¿Cómo potencial químico se utiliza: un ejemplo (Figura 3.5)
Reactons libre Energía y Química: equilibrio químico
Cambio de energía libre y la constante Equibrium
= Estándar de cambio de estado de energía libre
= + RTln ([productos] / [reactivos])
= + RTlnK, donde K es constante equilbrium
Los cálculos de energía libre: Un ejemplo de Bioquímica
1. G6P <=> F6P (= 1,7 kJ / mol significa concentración de equilibrio tiene más de G6P F6P)
2. Si conecta este en, uno encuentra que (F6P) / (G6P) = 0.504
3. Puesto que G = + RTln ([productos] / [reactivos]), los desplazamientos fuera del equilibrio se desplazará hacia el equilibrio por la fuerza correspondiente del cambio de energía libre producida por el cambio. (Figura 3.6)
Los compuestos de fosfato de alta energía: fuentes de energía libre en sistemas biológicos
Reacciones acopladas
Para
A <=> B (= 10 kJ / mol) y
C <=> D (= -30kJ/mol),
A + C <=> B + D (= 10-30 = -20 kJ / mol)
Compuestos de alta energía de fosfato de Transporte de Energía (Figura 3.7)
ATP, PEP, fosfato de creatina (CP) (Figura 3.8)
Statibilization resonancia de los productos de fosfato (Figura 3.9)
La hidratación adicional de los productos de hidrólisis
Reulsion electrostática entre los productos cargados
Estabilización por resonancia mejorada o tautomerización de moléculas de producto
Piruvato
La creatina
Liberación de un protón en soluciones tamponadas
Potencial de transferencia de fosfato (Figura 3.7)
Bienvenidos al Blog De Cuaderno de estudio del 201
Hola Chicos!
Aqui le traigo la creaccion para tener documentos mas rapido
Claro , se que nadie sabe usarlo.
Pero para lo que se necesita mandar ahorita solo necesitan tener una computadora donde poder mirar.
Saludos!
( Bonita presentasion , no XD XD)
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