El papel de las enzimas

Esquema



Introducción

El papel de las enzimas

Tarifas de reacción química y los efectos de los catalizadores

Las velocidades de reacción y orden de reacción

Tarifas de primer orden: la constante de velocidad (ecuaciones 11.1, 11.2, 11.3, 11.4a, 11.4b, la figura 11.1, las ecuaciones 11.5, 11.6a, 11.6b).

Reacciones de segundo orden (ecuación 11.7)

Los Estados en transición y las velocidades de reacción (Figura 11.2, las ecuaciones. 11.8, 11.9, 11.10, 11.11, en la figura 11.3, las ecuaciones. 11,12, 11,13)

Lo que es un catalizador hace (figura 11.4, figura 11.5, la figura 11.6)

¿Cómo enzimas actúan como catalizadores: Principios y ejemplos

Principios generales: el modelo de ajuste inducido (Figura 11.7, Figura 11.8, la reacción)

Triosa fosfato isomerasa (reacción, la figura 11.9, la reacción, las reacciones, la figura 11.10)

Serina proteasa (Tabla 5.4, Figura 11.11, la figura 11.12, la figura 11.13)

La cinética de la catálisis enzimática

Velocidad de reacción para una simple reacción catalizada por enzimas: la cinética de Michaelis-Menten
(Reacción, las ecuaciones. 11.14, 11.15, 11.16, 11.14 La figura, las ecuaciones. 11.17, 11.18, 11.19, 11.20, 11.21, 11.22, 11.23, 11.24, figura 11.15, las ecuaciones. 11,25, 11,26)

Expresando las velocidades de reacción para las reacciones de varias etapas (reacción, la ecuación 11.27)

La importancia de la GC, KCAT y KCAT / km (tabla 11.1, las ecuaciones. 11,28, 11,29, Tabla 11.2)

El análisis de los datos cinéticos: Prueba de la ecuación de Michaelis-Menten (figura 11.16, las ecuaciones 11.30a, 11.30b, 11.31, 11.32, 11.33, 11.17 Figura).

Reacciones Multisubstrate

Unión del sustrato al azar (Esquema # 1, # 2, # 3, # 4)

Sustrato ordenó Encuadernación

El "Ping-Pong" Mecanismo

Un vistazo a algunas reacciones complejas (esquema, las ecuaciones. 11,34, 11.35a, 11.35b, 11.35c, la figura 11.18, Tabla 11.3)

La inhibición de enzimas

La inhibición reversible

La inhibición competitiva (figura 11.19, Scheme, las ecuaciones. 11,36, 11.37a, 11.37b, en la figura 11.20, en la figura 11.21)

La inhibición no competitiva (figura 11.22, Scheme, las ecuaciones. 11,38, 11,39, en la figura 11.23)

La inhibición irreversible (Tabla 11.4, la figura 11.24)

Coenzimas, vitaminas y metales esenciales

Coenzimas y lo que hacen (Tabla 11.5, la estructura, la figura 11.25, en la figura 11.26)

Iones metálicos en las enzimas (Figura 11.27)

La diversidad de la función enzimática

Clasificación de las enzimas de las proteínas (Tabla 11.7)

1. Oxidorreductasas catalizar reacciones de oxidación-reducción.
2. Transferasas catalizan la transferencia de grupos funcionales de una molécula a otra.
3. Hidrolasas catalizan la escisión hidrolítica
4. Liasas catalizan la eliminación de un grupo de o adición de un grupo a un doble enlace, o divisiones que impliquen reordenamiento de electrones.
5. Isomerasas catalizar reordenamiento intramolecular.
6. Ligasas catalizan reacciones en las que dos moléculas se unen.

Ingeniería molecular de las enzimas nuevos y modificados

Sitio de mutagénesis dirigida

Las enzimas híbrido (figura 11.28)

Anticuerpos catalíticos

Proteico Biocatalizadores: ribozimas (Figura 11.29, en la figura 11.30)

La regulación de la actividad de enzimas: Las enzimas alostéricas

A nivel de sustrato de control (la reacción)

Comentarios de Control (Esquema # 1, # 2, # 3)

Las enzimas alostéricas

Homoallostery (Figura 11.32, en la figura 11.33)

Heteroallostery (Figura 11.34)

Carbamoyltransferase aspartato: Un ejemplo de una enzima alostérica (Figura 11.35, en la figura 11.36, en la figura 11.37, en la figura 11.38)

Las modificaciones covalentes para regular la actividad enzimática

Las proteasas pancreáticas: Activación por rotura (Figura 11.39, en la figura 11.40)

Una mirada más a la activación por escisión: coagulación de la sangre (Figura 11.42)